ліпідів при низьких температурах, як, втім, і білків, вивчені поки недостатньо [29]. Вони закладають як би основу, від якої в подальшому залежать швидкість та напрямок змін в ліпідах і в м'язах в цілому. При більш тривалому зберіганні продуктів, і особливо при зберіганні їх у несприятливих умовах, в м'язовій тканині відбувається інтенсивне окислення ліпідів по свободнорадикальному механізму, з утворенням пероксидів і продуктів їх перетворення, т. Е. Альдегідів, кетонів і т. Д.
При розщепленні складових компонентів ліпідів (фосфоліпідів, триацилглицеринов, стероїдів), крім гліцерину і жирних кислот, утворюються вільні підстави, подальше перетворення яких може призвести до виникнення токсичних продуктів. Холін, наприклад, при бактеріальному окисленні утворює тріметіламін та інші отруйні речовини. Мікроорганізми інтенсивно розщеплюють амінокислоти. В результаті різних видів мікробного ферментативного дезаминирования виділяються значні кількості аміаку, який вступає в реакцію нейтралізації з вільними жирними кислотами з утворенням аміачного мила. Розвивається лужна середу сприяє зростанню плесеней.
У ході всіх цих процесів швидко змінюються тканинні ліпіди за типом кетонний прогоркания. Наступні зміни під дією мікроорганізмів пов'язані з розвитком гнильних процесів і з глибоким, розпадом тканин.
1.3.4 Зміна білкової системи
Факт безладного скорочення і розслаблення м'язових волоком, встановлений методами гістологічних досліджень, не залишає сумнівів у тому, що вирішальне значення для змін міцнісних властивостей і Вологозв'язуючий здатності м'язової тканини в період розвитку і дозволу окоченения має зміна стану білків міофібрил у зв'язку з актом скорочення.
Хоча в основі посмертного скорочення лежить у загальному той же механізм, що і в живій м'язі, є й істотні розбіжності, Робота, що здійснюється м'язом, або її напружений стан за життя тварини обумовлені Тетаніческіе характером скорочення м'язових волокон, коли відбувається послідовне накладення хвиль їх одиночного (однократного) скорочення, При цьому кожна з цих одиночних скорочень відбувається за рахунок енергії, що виділяється при розпаді АТФ. Миттєвий розпад АТФ каталізується ферментативної АТФ-азной здатністю міозину. Хімізм цього процесу можна вирядився наступною узагальненою схемою (символом М позначений міозин):
(1)
ПроБразил АДФ витрачається синтез АТФ з реакції взаємодії з КФ, катализируемой креатннкіназой:
(2)
Неорганічний фосфат (Ф н) втягується в реакції гликолитического циклу, беручи участь в фосфорилювання глікогену. У аеробній фазі цього циклу відбувається відновлення витрачених на скорочення АТФ до КФ.
У відмираючих м'язах, коли аеробне фаза гликолитического циклу загасає »розпад глікогену закінчується утворенням молочної кислоти. Тому реакції (1) і (2) можливі лише до тих пір, поки не витрачені запаси КФ. Потім починається розпад АДФ на більш прості речовини. Величина запасів КФ впливає на розвиток посмертних змін, сповільнюючи їх в самій початковій фазі тим більше, чим більше КФ міститься в м'язах.
Рис.9. Схема взаємодії між актином, тропоміозіном і міозином
Механізм акту скорочення в світлі сучасних поглядів розглядається на основі уявлення про систему ковзних одна відносно іншої ниток: нитки актину підтягуються до центру саркомера в результаті взаємодії актину з активними центрами (головками) молекул міозину, які є носіями його АТФ-азной здібності. При цьому виникаючий напруга передається на пружні внутрішньом'язові сполучнотканинні структурні елементи, до яких кріпляться міофібрили. Припускають, що розслаблення волокон в прижиттєвих умовах відбувається під впливом пружного відновлення деформації цих елементів після того, як умови, що забезпечують взаємодію актину і міозину, знімаються (т. Е. Після розпаду АТФ) (рис.9).
У присутності АТФ актин знаходиться в глобулярної G-формі. Процесу скорочення передує утворення Актинові ниток. Т. е. Перехід глобулярного G-актину в фібрилярний F-актин за схемою:
(3)
При цьому утворюються подвійні спіралі, в канавках яких укладаються молекули тропомиозина, регулює довжину утворюються ниток.
Таким чином, у присутності АТФ актин знаходиться в глобулярної G-формі і не пов'язаний з міозином, м'язове волокно розслаблене. Розпад АТФ, що каталізується АТФ-азой (міозином), призводить до полімеризації актину в F-формe, взаємодії його подвійних спіралей з головками міозину з утворенням актомиозина і скороченню міофібрил. Описаний механізм процесів, що передують прижиттєвому скороченню і супутніх йому, можна поширити і на посмертне скорочення. ...
