Ферментативний розпад АТФ під дією АТФ-ази починається в м'язовій тканині відразу після забою. Методом хроматографії на папері встановлено, що вміст АТФ у м'язовій тканині швидко зменшується в перші години після припинення життя, зменшення практично закінчується через 24 ч.
У початковій стадії автолізу кількість розпадається АТФ компенсується за рахунок розпаду КФ. Її зміст у м'язах залишається приблизно на одному рівні. Це затримує розвиток скорочення (фаза затримки). Таким чином протягом перших 4-5 год зберігається в основному властивості, характерні для парного стану. Але швидке зниження кількості КФ, за рахунок енергії розпаду якого вона частково ресинтезируется в процесі автолізу, призводить до практично повного її зникнення протягом 1-2 діб після припинення життя птаха.
Можливі причини відмінностей у швидкостях розпаду АТФ в світлих і темних м'язах важко пояснити, так як активність АТФ-ази однакова.
Відповідно до швидкості розпаду АТФ розвиваються ознаки посмертного задубіння, максимум розвитку якого настає до моменту її майже повного зникнення.
У прижиттєвих умовах акт скорочення і розслаблення міофібрил залежить від концентрації іонів магнію і кальцію. У присутності тільки іонів магнію АТФ повільно розщеплюється, але скорочення міофібрил не відбувається. У відсутності іонів магнію наявність іонів кальцію викликає розщеплення АТФ без істотного скорочення з виділенням тепла, В розслабленому м'язі магній пов'язаний з АТФ і пластифікує скоротливу систему. Поява нікчемних кількостей іонів кальцію в присутності магнію викликає швидкий ферментативний розпад АТФ і скорочення міофібрил.
При посмертному скороченні передача нервових імпульсів, регулюють скорочення - розслаблення міофібрил, виключається. Тому фактором, що ініціює посмертне скорочення, є щось інше. Можливо, що їм є зміна електростатичних потенціалів внаслідок збільшення ступеня дисоціації електролітів в результаті підкислення середовища. Але може бути в кислому середовищі кальцій утворює розчинний монокальційфосфат. Сам факт різкого зростання концентрації іонів магнію і кальцію в період розвитку окоченения неодноразово підтверджений експериментально. Вперше збільшення концентрації іонів кальцію було виявлено І.А. Смородінцевим і співробітниками ще в 1935 р [26].
Посмертне скорочення відрізняється від прижиттєвого і в іншому відношенні. Після одиночного прижиттєвого скорочення, коли іони кальцію виводяться зі сфери реакцій скорочення, нитки актину легко ковзають щодо ниток міозину під дією невеликих напруг. Це обумовлено пластифікуючим дією Мg АТФ, який перешкоджає утворенню поперечних зв'язків між нитками актину і міозину. При задубіння, коли АТФ практично відсутня Мg АТФ немає. Тому утворюються поперечні зв'язки. М'яз стає жорсткою і нерастяжимой. Спроби розтягнути її призводять до розриву волокон.
Після дозволу посмертного задубіння, як показали гістологічні дослідження, більшість волокон розслаблене. Причини цього розслаблення ще недостатньо ясні. Але, у всякому разі, розслабленню має передувати ослаблення поперечних зв'язків між актином і міозином, що виникають при задубіння.
Повної дисоціації актомиозина на актин і міозин ні після дозволу окоченения, ні надалі не відбувається.
Були виявлені оборотні змін міцності зв'язку між вуглеводним і білковим компонентами мукополісахарідбелкових комплексів сполучної тканини: кількість міцно вуглеводного компонента зростала з розвитком окоченения і зменшувалася у міру його дозвіл. Це може бути інтерпретовано як доказ зміни внутрішньої енергії структурних елементів сполучної тканини під дією напруг, що викликаються скороченням волокна.
Зниження міцності властивостей тканин в період після дозволу окоченения в якийсь, але незначною мірою пов'язане з триваючим розслабленням невеликої частини м'язових волокон .. Зростаючазначення починає набувати розпад білкових комплексів. Методом електронної мікрографії було показано наявність фрагментації міофібрил в грудному мускулі курчат, що зберігався при 5 ° С, хоча при цьому не було отримано доказів участі в цьому протеолітичних ферментів. Все ж поки найбільш вірогідною причиною розпаду міофібрил представляється діяльність протеолітичних ферментів м'язової тканини. Оптимум активності протеїназ м'язової тканини за одними даними знаходиться при рН 3,8-4,5, за іншими - вони мають два оптимуму - при рН 3,8 і 4,8, причому активність щодо білків м'язової тканини значно вище при рН З, 8. Вважається можливим, що катепсини активні в межах рН 5,4-6,8. Найбільш імовірною причиною слабкої активності катепсинов в період посмертних змін є їх локалізація в структурних елементах м'язового волокна. Їх активність значна вище в витяжці з намельченной м'язової тканини. Іс...
