нує кілька типів катепсинов: А, В, С, D, E. Кожен відрізняється рН-активністю, специфічністю. А, В і С схожі з дією трипсину, пепсину і хімотрипсину, D, Е подібні з аміно- і карбоксипептидази і дипептидаза:
Досить певних даних про кількісних змінах вільних амінокислот при автолизе м'язової тканини немає. Це цілком природно, оскільки результати досліджень залежать від багатьох факторів: стану тварини перед забоєм, методу дослідження, змін самих амінокислот в ході автолиза. Аналіз багатьох джерел все ж дає підставу вважати, що в ході автолиза в істотно збільшується кількість вільних гістидину, аспарагінової кислоти, гліцину, треоніну, тирозину, фенілаланіну, лейцину, а також і інших амінокислот, хоча і менш значно.
Джерелом накопичення вільних амінокислот можуть бути природні пептиди м'язової тканини: карнозин, ансерін, глютатіон. Але їх розпад призводить до появи дуже обмеженого набору амінокислот. Тому основним джерелом появи вільних амінокислот слід вважати гідроліз проміжних продуктів білкового розпаду.
агрегаційна взаємодії миофибриллярних білків при заморожуванні більш інтенсивні, ніж при зберіганні м'язів в умовах низьких позитивних температур. При заморожуванні і зберіганні м'язів зменшується ізвлекаемость білків актомиозинового комплексу, реактивність тіолових груп міозину, різко зменшується реактивність кислих і основних груп в усіх білках, а також різко знижується водоутримуюча здатність м'язів. Основні зміни при заморожуванні обумовлені вимерзанням води. Оскільки міозіновая АТФ-аза при заморожуванні інгібується, значного скорочення структур контрактільних білків за рахунок енергії АТФ при заморожуванні, мабуть, не відбувається.
1.3.4.1 Гниття
Гнилісні бактерії (putrefactive bacteria) [грец. Bacterion - паличка] - бактерії, що розвиваються на мертвому органічному речовині і беруть участь у процесі гниття. Гнильні бактерії є анаеробами або факультативними анаеробами, що володіють потужними протеолітичними ферментами, за допомогою яких вони розщеплюють білки на поліпептиди і амінокислоти, що піддаються потім дезамінуванню або декарбоксилюванню (напр., Бактерії родів Bacillus lt; # 121 src= doc_zip57.jpg raquo ;/ gt;
NH3 і летючі жирні кислоти утворюються при відновному дезаминировании під дією ферментів анаеробних бактерій:
Таким чином, дезамінування амінокислот під впливом ферментів мікроорганізмів призводить до утворення аміаку, жирних кислот, кетокислот і оксикислот, причому деякі кетокислоти і оксикислоти можуть зазнавати подальші перетворення. Так, кетокислот при каталітичному дії декарбоксилаз перетворюються на альдегіди і вуглекислий газ:
Оксікіслоти- на спирт і вуглекислий газ:
Аміни утворюються в результаті декарбоксилювання амінокислот:
Багато аміни навіть у дуже малих кількостях володіють сильним фармакологічною дією, наприклад кадаверин, що утворюється при декарбоксилюванні лізину.
З амінокислот тирозину і триптофану в результаті дезамінування і декарбоксилювання утворюються крезол, фенол, скатол, індол- ганебні і отруйні речовини.
У процесі гниття з амінокислот, що містять сірку, виділяються сірководень і аміак і утворюються меркаптани. Наприклад:
З ліпідної частини ліпопротеїдів в результаті ряду перетворень лецитину утворюється холін, в процесі гниття якого може утворитися окис триметиламіну, що володіє рибним запахом.
1.4 Вплив зберігання при низьких температурах на утримання ФТА в м'язовій тканині курки
Під час заморожування і зберігання м'язової тканини спостерігаються зміни в вуглеводної системі: зменшується кількість глікогену і збільшується кількість глюкози і молочної кислоти. При швидкому заморожуванні процес накопичення глюкози і молочної кислоти протікає триваліша, ніж при повільному заморожуванні.
Заморожування та зберігання викликають значні зміни в складі фосфорних сполук: вміст органічного фосфору зменшується, а неорганічного наростає. Накопичення кислот обумовлює зниження рН. При повільному заморожуванні всі процеси розвиваються інтенсивніше. За даними Матрозовой С.І. зміст аміноазота в м'язовій тканині курки в першу добу становило 80 мг%, на тридцятий добу зберігання при - 25 0 С вміст аміноазота становило 105 мг%, на шістдесяті добу - 120 мг%. За перший місяць кількість аміноазота збільшилася на 25 мг%, а за другий місяць - на 15 мг%, тобто при зберіганні в швидко замороженої м'язової тканини хімічні реакції протікають інтенсивніше, ніж у тканині, повільно замороженої, так як при повільному заморожуванні значна частина сполук, здатних піддаватися ферментативному розпаду протягом перших 30 діб, буває вже витрачена ...
