ощування зерна різко підвищується, це обумовлено накопиченням в зародку значної кількості глютатиона.
Глютатіон, відкритий англійським біохіміком Гопкинсом в 1921 р., являє собою трипептид, що складається із залишків трьох амінокислот: глікоколу, цистеїну і глютамінової кислоти.
Глютатіон завдяки наявності сульфгідрильною групи-SH має сильні відновлюють властивостями. Подібно цистеину дві молекули глютатиона, віддаючи два атоми водню, з'єднуються одна з іншою за допомогою дисульфідній зв'язку (-SS-), при цьому відновлена ​​форма глютатіону перетворюється в окислених, що складається з двох молекул. Ця реакція оборотна, і глютатіон зараховується до речовин окислювально-відновного характеру. p align="justify"> Всі живі клітини утримують глютатіон. На початку пророщування ячменю значно збільшується кількість глютатіону, причому більш енергійно в зародку, ніж в ендоспермі. Наприклад, за одну добу в зародку було відзначено збільшення кількості глютатіона в п'ять разів, а в ендоспермі тільки в два рази. У наступні дні пророщування зерна цей процес в зародку протікав не так енергійно, але все-таки в підсумку в зародку містилося більше глютатиона, ніж в ендоспермі. p align="justify"> У ячмінному зерні містяться протеїнази, максимальна активність яких, за Г. П. Карпіленко, проявляється при pH 3,8; 6,3 і 8,6; звідси і поділ протеїназ на кислі, нейтральні та лужні .
Найбільшою активністю володіють кислі протеїнази ячменю, які активуються цистеином за такою ж схемою, як папаїн глютатіоном. Температурний оптимум (вже в солоді при його затирании) лежить при 60 В° С (54-72 В° С), але діє він і при солодоращении, причому, як показав Карпіленко, активність кислої протеїнази підвищується в 15,5 рази під час проростання протягом 3 доби.
Специфічність цієї протеїнази низька: білки переходять з нерозчинного стану в розчинний і гідролізуються до амінокислот і низькомолекулярних пептидів.
Пептидази діляться на три групи: амінопептидази, карбоксипептидази і діпептідази.
Ферменти перших груп діють на кінцеві амінниє і карбоксильні зв'язку в білках і пептидах. Ферменти третьої групи розкладають дипептиди. Всі пептідази володіють великий специфічністю. p align="justify"> Особливістю карбоксипептидази є здатність відщеплювати залишки не тільки кислих і нейтральних амінокислот, а й основних, а також залишки проліну.
Велику роль у роботі протеолітичних ферментів грають природні інгібітори білкової природи, які утворюють з ферментами стійкі з'єднання і позбавляють їх каталітичної активності. У процесі солодоращения, мабуть, відбувається зниження активності інгібіторів. p align="justify"> При пророщування ячменю вже в замоченому ячмені можна відзначити підвищення протеїназного активності. Вона передує прояву амілолітичною активності. Амілолітична активність при там замку...
