ають два фібронектінових домену III типу, це домени ? -складчастої сендвічевой структури, з'єднані коротким рухомим лінкерних ділянкою [7]. Ці два домену займають амінокислотні ділянки в молекулі з 43-го по 218-й, причому утворюють вони як би два відокремлених в первинній структурі, але мабуть що представляють в третинної структурі єдиний сайт зв'язування, включають вони по 33 і 31 амінокислотних залишку. При цьому спочатку при зв'язуванні соматотропіну бере участь лише перший (з 33 амінокислотних залишків) сайт зв'язування, а потім другий [4]. У димере гормону росту один з мономерів пов'язує гормон з сильною аффинностью, а інший - зі слабкою [7]. Для проведення сигналу всередину клітини димеризация рецептора (дивися малюнок № 3) украй необхідна. З цієї причини гормону росту у великих концентраціях може бути В«самоантагоністомВ» [4], оскільки стехіометричні співвідношення його і його рецептора будуть не 1:2, а наприклад 1:1, тобто кожна його молекула зв'яжеться лише з однією рецепторною молекулою і не буде проводити сигнал у клітину-мішень, хоча якщо рецептор є димером спочатку, то В«самоантагонізм" не буде спостерігатися.
Як і всі білки сімейства рецепторів цитокінів/гемопоетіни, рецептор гормону росту поблизу трансмембранного домену в позаклітинній частини має так званий WSXWS-мотив (послідовність амінокислотних залишків триптофан-серин-Х-триптофан-серин, де Х - будь-яка амінокислота). Присутність його абсолютно необхідно як для зв'язування гормону росту, так і для подальшої передачі сигналу, причому критичними для передачі сигналу є перший залишок триптофану і останній серину. У курчат при мутації рецептора гормону росту, що приводить до заміни цього серину на ізолейцин, рецептор втрачає спорідненість до гормону і розвивається синдром карликовості курчат, зчеплений з підлогою [4].
Вище були коротко охарактеризовано кілька ізоформ гормону росту. Незважаючи на те, що у них третинна структура все ж дещо різниться, хоча і незначно, поки не виявлено будь-якого істотного відмінності в їх біологічних ефектах, всі вони зв'язуються однаково з рецептором гормону росту, хоча є відомості [3], що 20K- GH має меншу спорідненість до рецептора, ніж 22K-GH. 20K-GH у людини при зв'язуванні з рецептором в клітинах-мішенях здійснює в основному ті ж біологічні ефекти, що 22K-GH, єдине що поки не повністю доведена його здатність індукувати проліферацію, в той час як для 22K-GH це один з основних біологічних ефектів. Афінність GH-V ізоформи до рецептора гормону росту порівнянна з афінністю 22K-GH, але він меншою мірою стимулює родинні пролактіновая рецептори. Насчет ді-і олігомерних форм гормону росту дані про їх біологічної активності варіюють, називають числа від 20 до 100% активності мономерній форми [2]. p align="justify"> Під внутрішньоклітинно...
