лки добре розчиняються у воді. До їх числа відносяться майже всі ферменти, транспортні білки крові і багато запасні білки. Фібрилярні білки представляють собою ниткоподібні молекули, скріплені один з одним поперечними зв'язками і утворюють довгі волокна або шаруваті структури. Вони володіють високою механічною міцністю, нерозчинні у воді і виконують головним чином структурні і захисні функції. Типовими представниками таких білків є кератини волосся і вовни, фиброин шовку, колаген сухожиль. p align="justify"> Порядок розташування ковалентно пов'язаних амінокислот у поліпептидного ланцюга називають амінокислотної послідовністю, або первинною структурою білків. Первинна структура кожного білка, що кодується відповідним геном, постійна і несе в собі всю інформацію, необхідну для формування структур вищого рівня. Потенційно можливе число білків, які можуть утворитися з 20 амінокислот, практично не обмежена. p align="justify"> У результаті взаємодії бічних груп амінокислотних залишків окремі відносно невеликі ділянки поліпептидного ланцюга приймають ту чи іншу конформацію (тип укладання), відому як вторинна структура білків. Найбільш характерними елементами її є періодично повторювані a-спіраль і b-структура. Вторинна структура дуже стабільна. Так як вона в значній мірі визначається амінокислотної послідовністю відповідної ділянки білка, стає можливим її пророкування з певним ступенем імовірності. Термін В«a-спіральВ» був введений американським біохіміком Л. Полінгом, що описав укладку поліпептидного ланцюга в білку a-кератині у вигляді правобічної спіралі (a-спіраль можна порівняти з шнуром від телефонної трубки). На кожен виток такої спіралі в білку припадає 3,6 амінокислотних залишків. Це означає, що група-С = О однієї пептидного зв'язку утворює водневий зв'язок з групою-NH інший пептидного зв'язку, віддаленої від першої на чотири амінокислотних залишку. У середньому кожен a-спіральний ділянка включає до 15 амінокислот, що відповідає 3-4 оборотам спіралі. Але в кожному окремому білку довжина спіралі може сильно відрізнятися від цієї величини. У поперечному перерізі a-спіраль має вигляд диска, від якого назовні направлені бічні ланцюги амінокіслот.структура, або b-складчастий шар, може бути утворена кількома ділянками поліпептидного ланцюга. Ці ділянки розтягнуті і укладені паралельно один одному, зв'язуючись між собою водневими зв'язками, які виникають між пептидними зв'язками. Вони можуть бути орієнтовані в одному і тому ж або в протилежних напрямках (напрямок руху вздовж поліпептидного ланцюга прийнято рахувати від N-кінця до С-кінця). У першому випадку складчастий шар називають паралельним, у другому - антипаралельними. Останній утворюється, коли пептидная ланцюг робить різкий поворот назад, утворюючи вигин (b-вигин). Бічні ланцюга амінокислот орієнтовані перпендикулярно площині b-шару. p align="justify"> Відносний вміст a-спіральних ділянок та b-структур може широко варіюватися у різних білках. Існують білки з перевагою a-спіралей (близько 75% амінокислот в міоглобін і гемоглобіні), а основним типом укладання ланцюга в багатьох фібрилярних білках (у тому числі фиброин шовку, b-кератин) є b-структура. Ділянки поліпептидного ланцюга, які не можна віднести ні до однієї з вищеописаних конформацій, називають сполучними петлями. Їх структура визначається головним чином взаємодіями між бічними ланцюгами амінокислот, і в молекулі будь-якого білка вона укладається строго певним чином. p align="justify"> третинної структурою називають просторова будова глобулярних білків. Але часто це поняття відносять до характерного для кожного конкретного білка способу згортання поліпептидного ланцюга в просторі. Третинна структура формується поліпептидного ланцюгом білка мимовільно, мабуть, по певному шляху (шляхах) згортання з попередніми освітою елементів вторинної структури. Якщо стабільність вторинної структури обумовлена ​​водневими зв'язками, то третинна структура фіксується різноманітною системою нековалентних взаємодій: водневими, іонними, межмолекулярними взаємодіями, а також гідрофобними контактами між бічними ланцюгами неполярних амінокислотних залишків. У деяких білках третинна структура додатково стабілізується за рахунок утворення дисульфідних зв'язків (-SS - зв'язків) між залишками цистеїну. Як правило, всередині білкової глобули розташовані бічні ланцюга гідрофобних амінокислот, зібрані в ядро ​​(їх перенесення всередину глобули білка вигідний термодинамічно), а на периферії знаходяться гідрофільні залишки і частина гідрофобних. Білкову глобулу оточує кілька сотень молекул гідратної води, необхідної для стабільності молекули білка і нерідко бере участь в його функціонуванні. Третинна структура рухлива, окремі її ділянки можуть зміщуватися, що призводить до конформаційних переходах, які відіграють значну роль у взаємодії білка з іншими молекулами. Третинна структура є основою функціональних властивостей білка. Вона визначає освіту ...
