в білку ансамблів функціональних груп - активних центрів і зон зв'язування, надає їм необхідну геометрію, дозволяє створити внутрішнє середовище, що є передумовою протікання багатьох реакцій, забезпечує взаємодію з іншими білками. p align="justify"> Третинна структура білків однозначно відповідає його первинної структурі; ймовірно, існує ще нерозшифрований стереохимический код, що визначає характер згортання білка. Проте один і той же спосіб укладання в просторі зазвичай відповідає не єдиною первинної структурі, а цілому сімейству структур, в яких збігатися може лише невелика частка (до 20-30%) амінокислотних залишків, але при цьому в певних місцях ланцюга схожість амінокислотних залишків зберігається. Результатом є утворення великих сімейств білків, що характеризуються близькою третинної і більш-менш схожою первинної структурою і, як правило, спільністю функції. Такі, наприклад, білки організмів різних видів, що несуть однакову функцію і еволюційно родинні: міоглобіну і гемоглобіни, трипсин, хімотрипсин, еластаза та інші протеїнази тварин. p align="justify"> Нерідко, особливо у великих білках, згортання поліпептидного ланцюга проходить через формування окремими ділянками ланцюга більш-менш автономних елементів просторової структури - доменів, які можуть володіти функціональною автономією, будучи відповідальними за ту чи іншу біологічну активність білка. Так, N-кінцеві домени білків системи згортання крові забезпечують їх приєднання до клітинної мембрани. p align="justify"> Існує багато білків, молекули яких являють собою ансамбль з глобул (субодиниць), утримуваних разом за рахунок гідрофобних взаємодій, водневих або іонних зв'язків. Такі комплекси називають олігомерними, мультімерной або суб'едінічнимі білками. Укладання субодиниць у функціонально активному білковому комплексі називають четвертинної структурою білка. Деякі білки здатні утворювати структури більш високих порядків, наприклад, поліферментні комплекси, протяжні структури (білки оболонок бактеріофагів), надмолекулярні комплекси, що функціонують як єдине ціле (наприклад, рибосоми або компоненти дихального ланцюга мітохондрій). Четвертинна структура дозволяє створити молекули незвичайної геометрії. Так, у феритину, утвореного 24 субодиницями, є внутрішня порожнину, завдяки якій білку вдається зв'язати до 3000 іонів заліза. Крім того, четвертичная структура дозволяє в одній молекулі виконувати кілька різних функцій. У триптофансинтетази суміщені ферменти, відповідальні за кілька послідовних стадій синтезу амінокислоти триптофану. br/>
. Покажіть специфіку будови і складу структурних білків біологічної мембрани
Первинна структура білків визначає всі інші рівні організації білкової молекули. Тому при вивченні біологічної функції різних білків важливе знання цієї структури. Першим білком, для якого була встановлена ​​амінокислотна послідовність, був гормон підшлункової залози - інсулін. Ця робота, що зажадала 11 років, була виконана англійським біохіміком Ф. Сенгером (1954). Він визначив розташування 51 амінокислоти в молекулі гормону і показав, що вона складається з 2-х ланцюгів, з'єднаних дисульфідними зв'язками. Пізніше більша частина робіт по встановленню первинної структури білків була автоматизована. З розвитком методів генетичної інженерії з'явилася можливість ще більше прискорити цей процес, визначаючи первинну структуру білків відповідно з результатами аналізу нуклеотидної послідовності в генах, що кодують ці білки. Вторинну і третинну структуру білків досліджують за допомогою досить складних фізичних методів, наприклад, кругового дихроїзму або рентгеноструктурного аналізу білкових кристалів. Третинна структура була вперше встановлена ​​англійським біохіміком Дж. К. Кендрю (1957) для білка м'язів - міоглобіну. br/>
. Дайте порівняльну характеристику всіх видів РНК. Оформіть відповідь у вигляді таблиці, вказавши молярну масу, мінорні підстави, вуглеводи, структуру, місце локалізації, функції
синтез білок амінокислота
Про кількість РНК немає точних даних, оскільки зміст її в різних клітинах в значній мірі визначається інтенсивністю синтезу білка. На частку РНК припадає близько 5-10% від загальної маси клітини. Сучасна класифікація різних типів клітинної РНК грунтується на даних топографії, функції та молекулярної маси. Виділяють три основних види РНК: матричну (інформаційну) - мРНК, яка становить 2-3% від всієї клітинної РНК; рибосомну - рРНК, складову 80-85% і транспортну - тРНК, якій близько 16%. Ці 3 види розрізняються нуклеотидним складом і функціями (табл. 1). br/>
Таблиця 1.
В
5. Фермент лактатдегідрогенеза окисляє молочну кислоту в пировиноградную. Покажіть за допомогою рівняння даної реакції механізм дії коферменту НАД
Окислення пірувату до ацетил-КоА відбувається за участю ряд...
