сироватковий антитрипсин. Нещодавно відкритий у печінці тварин антиферменти орнітиндекарбоксилази. Антізіми, найімовірніше, утворюють труднодіссоцііруемие комплекси з відповідними ферментами, вимикаючи їх з хімічних реакцій. Іноді інгібітор є складовим компонентом попередника ферменту, або входить до складу складних комплексів ферментів. Проте до цих пір не з'ясовано, чи є подібні антиферменти істинними інгібіторами або регуляторними субодиницями.
Якщо інгібітор викликає стійкі зміни просторової третинної структури молекули ферменту або модифікацію функціональних груп ферменту, то такий тип інгібування називається незворотним. Частіше, однак, має місце оборотне інгібування, піддається кількісному вивченню на основі рівняння Міхаеліса-Ментен. Оборотне інгібування у свою чергу поділяють на конкурентне та неконкурентне
На практиці багато інгібітори не виявляють тих властивостей, які характерні для чисто конкурентного або суто неконкурентного інгібування. Інший спосіб класифікації інгібіторів грунтується на характері місця їх зв'язування. Одні з них зв'язуються з ферментом в тому ж місці, що і субстрат (в каталітичному центрі), а інші - на значній відстані від активного центру (в аллостеріческому центрі) (Р. Маррі, Д. Греннера та ін, 1993).
1.1 Оборотне інгібування
В
Розрізняють три типи оборотного інгібування ферментів: конкурентне, неконкурентне і безконкурентного, залежно від того, вдається або вдається подолати гальмування ферментативної реакції шляхом збільшення концентрації субстрату.
В
1.1.1 Конкурентне інгібування
Конкурентний інгібітор конкурує з субстратом за зв'язування з активним центром, але на відміну від субстрату пов'язаний з ферментом конкурентний інгібітор не береться під ферментативному перетворенню. Відмітна особливість конкурентного гальмування полягає в тому, що його можна усунути або послабити, просто підвищивши концентрацію субстрату. Наприклад, якщо при заданих концентраціях субстрату і конкурентного інгібітора активність ферменту пригнічена на 50%, то ми можемо зменшити ступінь інгібування, підвищивши концентрацію субстрату.
За своєю тривимірної структурі конкурентні інгібітори зазвичай нагадують субстрат даного ферменту. Завдяки такій подібності конкурентного інгібітору вдається "обдурити" фермент і зв'язатися з ним. Конкурентне інгібування можна кількісно вивчати на основі теорії Міхаеліса-Ментен. Конкурентний інгібітор I просто оборотно приєднується до ферменту Е, утворюючи з ним комплекс
Е + I = EI. br/>
Конкурентне інгібування найпростіше можна розпізнати експериментальним шляхом, визначивши вплив концентрації інгібітора на залежність початкової швидкості реакції від концентрації субстрату. Для з'ясування питання про те, за яким типом - конкурентному або неконкурентних - відбувається оборотне інгібування ферменту, використовують метод подвійних зворотних величин. З графіків, побу...
