Міністерство сільського господарства РФ
ФГТУ ВПО
"Оренбурзький державний аграрний університет "
В В В В В В В В В
Курсова робота
з біохімії на тему:
Інгібування ферментативної активності
Оренбург - 2010
Зміст
1. Інгібітори ферментів. Типи інгібування активності ферментів
1.1 Оборотне інгібування
1.1.1 Конкурентне інгібування
1.1.2 Неконкурентне інгібування
1.1.3 Безконкурентного інгібування
1.2 Необоротне інгібування
1.3 Аллостеріческого інгібування
2. Новий вид інгібування ферментативної активності
3. Застосування інгібіторів ферментів
ВИСНОВОК
Список використаної літератури
В
1. Інгібітори ферментів. Типи інгібування активності ферментів
Відомо, що активність ферментів порівняно легко може бути зменшена за допомогою різноманітних впливів. Таке зниження швидкості ферментативних реакцій прийнято називати гальмуванням активності, або інгібуванням ферментів.
В
Рис 1. Схема активування і інгібування дії ферменту (По Ю. Б. Пилиповичу): а. - Алостеричний центр ферменту; К - каталітичний центр; с - субстратний центр
Ферменти є білками, відповідно їх активність можна знизити або повністю ліквідувати шляхом впливів, що призводять до денатурації білків (нагрівання, дію концентрованих кислот, лугів, солей важких металів тощо) Це неспецифічне пригнічення активності ферментів, що має значення при вивченні ферментативних реакцій, не представляє особливого інтересу для дослідження їх механізму. Набагато більше значення має дослідження інгібування за допомогою речовин, специфічно і звичайно в невеликих кількостях взаємодіючих з ферментами - інгібіторів ферментів. Розшифровка механізмів багатьох біологічних процесів, таких як гліколіз, цикл Кребса та інших, стала можливою лише в результаті застосування специфічних інгібіторів різних ферментів (Н.Є. Кучеренко, Ю.Д. Бабенюк та ін, 1988). p> Деякі інгібітори ферментів є для організму тварин і людини ефективними лікарськими речовинами, інші - смертельними отрутами (В.П. Комов, В.Н. Шведова, 2004).
Інгібітори взаємодіють з активними центрами молекули ферменту, інактівіруя функціональні групи білків. Вони можуть взаємодіяти з металами, що входять до складу молекул ферментів і фермент-субстратні комплексів, інактівіруя їх. Високі концентрації інгібіторів руйнують четвертичную, третинну та вторинну структури молекули ферменту, викликаючи його денатурацію (А.І. Кононский, 1992).
Нещодавно відкриті антиферменти (антіензіми, або антізіми), що представляють собою білки, що діють як інгібітори ферментів. До подібних речовинам відносяться, наприклад, інгібітор трипсину, виявлений в соєвих бобах, і...
