ула каталази здатно превратить кілька миллионов молекул пероксиду водного на воду и кисень за секунду [34].
За структурою, каталаза - тетраметр з чотірьох поліпептідніх ланцюжків, шкірні около 500 амінокіслот у Довжину (рис. 2). Кожна субодиниць у своєму активному центрі містіть гем и зв язані з молекул НАДФН. До активного центру іде вузький канал, Який перешкоджає Проникнення більшіх молекул за Н 2 О 2. При дісоціації субодиниць каталаза втрачає свою Активність. При дослідженні третінної Структури Було встановл, что Кожна субодиниць містіть великий и широкий домен з антіпаралельнімі бета-складками, спіральнімі включеннями и малий домен з чотірма альфа-спіралямі. Лігандамі гемового заліза віступають Залишки тирозину, гістідіну та аспарагіну.
Рис. 2. Структура каталази
Каталітічна ШВИДКІСТЬ каталази й достатньо висока и складає примерно 45 тис. молекул Н 2 О 2 за секунду.
Оптимальна Кислотність для роботи каталази - рН 7,0, тоді як оптимальна температура покладів від виду.
Найбільша концентрація каталаз у печінці. У пероксисомах гепатоцитів частина каталаз складає около 40% усіх білків, такоже висока ее концентрація є у мітохондріях и ендоплазматичного ретікулумі [28].
Каталаза містіться в більшості аеробних клітін. У тварин вона містіться почти у всех тканинах організму. Найбільша ее Кількість у печінці, Нирко и еритроцитах. На субклітінному Рівні каталаза, в основному, локалізована в пероксисомах и цітозолі. Найбільша ее Кількість может містітіся у лізосомах и мітохондріях. Каталаза відносіться до внутрішньоклітінніх ферментів, через скроню молекулярних масу погано пронікає у внутрішньоклітінне середовище, де может Швидко піддаватіся протеолітічному розщепленню [45].
Властивості глутатіонпероксідазі
Глутатіонпероксідаза захіщає організм від окіслювального пошкодження. Вона каталізує Відновлення перекісів ліпідів у відповідні спирти и Відновлення перекису водно до води [13].
Прикладом реакцій, что каталізуються ферментом гултатіонпероксідазою є Реакція:
GSH + H 2 O 2? GS-SG + 2H 2 O
Фермент глутатіонпероксідаза відновлює окислень глутатіон и завершує цикл:
SG + NADPH + H +? 2 GSH + NADP +, де
- відновленій мономірним глутатіон, а GS-SG - дісульфід глутатіона.
За своїй структурі ГПО є тетраметром (рис. 3), з молекулярними масою кожної субодініці 19 кДа. Кожна субодиниць містіть по одному атому селену, зв язаного з цістеїновімі залишком. Фермент локалізованій, в основному, у цітозолі. На Данії годину известно 5 ізоферментніх форм селенвмістімої ГПО. У плазмі и молоці Виявлено позаклітінній ізофермент, в цітоплазмі клітін печінкі и кишечника ізофермент ГПО-G1. Виявлено ізофермент, что НЕ містіть селену и є ідентічнім глутатіон-S-трансферазі.
Рис. 3. Структура глутатіонпероксідазі
ГПО, вікорістовуючі відновлену форму глутатіона в якості субстрату, ефектів6но розщеплює НЕ только пероксид водні, но и Органічні гідропероксідні сполуки, включаючі гідропероксіді поліненасичених жирних кислот. У условиях окисного Стреса, коли різко растет концентрація пероксиду водного, основна роль в ее розщепленні Належить каталазі. Активність ГПО покладів від концентрації відновленої форми глутатіону. Відновлення Утворення окиснення глутатіону здійснюється за рахунок роботи ферменту глутатіонредуктазі - цитоплазматичного Білка, розміщеного в тканинах подібно глутатіонпероксідазі. Діяльність глутатіонредуктазі покладів від уровня НАДФН и от стану пентозофосфатного циклу та актівності ее ключовими ферменту глюкозо - 6-фосфатдегідрогеназі. Вона відновлює окиснення глутатіон, вікорістовуючі НАДФН, Який утворюється за рахунок реакцій пентозного циклу [29, 36].
1.2 Гістамін: історія Вивчення, структура, шляхи синтезу та вівільнення
Гістамін сінтезованій у 1 907 р. и описів у 1 910 р. як Речовини («beta - 1»), яка зумовлює спеціфічне скороченню клубової кишки морської свинки та має вазодепресорну дію. Проти Знадоби 17 років, аби продемонструваті его прісутність в других тканинах. Відношення между гістаміном и анафілактічною реакцією Було доведенням у тисяча дев'ятсот двадцять дев'ять р., И его ідентіфіковано, як посередник анафілактічніх реакцій у тисячу дев'ятсот тридцять два р. Поиск Сполука для нейтралізації патологічніх ефектів гістаміну почався в Інстітуті Пастера в Паріжі з 1930-х років. Незабаром Такі сполуки (на етілендіаміновій Основі) були знайдені, и смороду частково нівелювалі Ефекти гістаміну. Першів антігістаміннімі хімічними препаратами були адре...
