канині; має генетичним контролем чутливості деяких господарів; має специфічний для конкретного штаму коло господарів; здатний змінювати патогенність і вірулентність для різного кола господарів; селекціонують з штамів дикого типу; відтворює феномен інтерференції повільно накопичується в організмі штаму з швидко накопичується; має здатність до персистенції в культурі клітин, отриманих з органів і тканин зараженої тварини [11,12].
Перераховані ознаки свідчили про дуже великому схожості їх з ознаками широко відомих вірусів. Разом з тим у передбачуваних збудників був виявлений і ряд незвичайних характеристик. Збудники ТГЕ виявилися стійкими до дії ультрафіолету, проникаючої радіації, ДНКази і РНКази, ультразвуку, глютаральдегіду, b-пропіолактоном, формальдегіду, псораленов, толуолу, ксилолу, етанолу, нагрівання до 80 В° С і навіть неповністю інактивована після кип'ятіння [12].
Здавалося цілком природним позначити передбачуваних збудників ТГЕ як В«незвичайні вірусиВ» або навіть як В«повільні вірусиВ» [10-12]. Однак незабаром ця невизначеність в позначеннях, а головне, в розумінні природи збудників ТГЕ була усунена завдяки роботам американського біохіміка С. Прузінер. Їм були використані заражені хом'яки, в мозковій тканині яких накопичувалося збудника в 100 разів більше, ніж в мозковій тканині мишей. Отримавши мозкову тканину з високою концентрацією збудника скрепі, С. Прузінер приступив до поступової її очищенню, одночасно строго стежачи за збереженням інфекційних властивостей. У результаті такого підходу вдалося встановити безнуклеіновую, чисто білкову природу збудника: отриманий інфекційний білок був представлений молекулами одного виду з молекулярною масою 27-30 кДа [13]. С. Прузінер запропонував позначити виявлений їм інфекційний білок як В«інфекційний пріонних білокВ», а в якості інфекційної одиниці використовувати термін В«пріонВ», тобто пріон як інфекційна одиниця складається з молекул інфекційного пріонів білка [14].
Виявилося, що пріонних білок може існувати у двох формах, тобто білок того ж амінокислотного складу і тієї самої молекулярної маси виявляється в організмі всіх ссавців, включаючи людину, а його найвища концентрація визначається в нейронах. Враховуючи його клітинне походження, цей пріонних білок був названий В«нормальнимВ» або В«клітинним пріонних білкомВ», позначається символом PrPС (абревіатура від англійського - Prion Protein Cell) [15,16]. p align="justify"> Синтез PrPC кодується геном PRNP, розташованому в короткому плечі хромосоми 20 у людини і хромосоми 2 у миші. Ген є висококонсерватівним, і найвищі рівні його Екпрес зафіксовані в нейронах, де концентрація іРНК для РrPC в 50 разів вище, ніж у клітинах глії [16,17]. p align="justify"> Виявилося, що клітинний пріонних білок РrPC відіграє важливу роль у життєдіяльності організму ссавців: він бере участь у передачі нервових імпульсів між закінченнями нервових волокон, сприяє збереженню стійкості нейронів і клітин глії до окислювального стресу, втягується в процеси регуляції вмісту внутрішньоклітинного кальцію (Са2 +) у нейронах, але найголовніше - підтримує циркадні (від лат. circa - близько і dies - день), тобто цілодобовий, ритми активності і спокою в клітинах, тканинах, органах і в організмі в цілому [18,19].
Додатковим доказом подібній ролі клітинних пріонів послужило відкриття в 1986 р. Логарезі і співавт. нової повільної інфекції, пов'язаної зі зниженням в організмі синтезу клітинного пріонів білка. Такі пацієнти починали страждати різким скороченням тривалості сну, галюцинаціями, втратою циркадних ритмів і деменцією, а потім і зовсім гинули від безсоння. Саме тому хвороба отримала назву В«смертельна сімейна безсонняВ» [10]. p align="justify"> В організмі людей і тварин, що страждають ТГЕ, пріонних білок виявляється в іншій формі, що позначається як PrPSc. Запропонована абревіатура заснована на тому, що природним резервуаром інфекційного пріонів білка є організм овець і кіз, у яких спонтанно може розвиватися вже згадане вище захворювання скрепі (від англ. Scrapie) [20]. p align="justify"> Сьогодні відомо, що процес накопичення інфекційних пріонних молекул, тобто відтворення собі подібних, здійснюється завдяки змінам третинної стуктури в білкової молекулі клітинного пріонів білка PrPC, суть яких виражається в перетворенні частини a-спіральних доменів в b-витягнуті тяжі [21]. Цей процес перетворення нормального клітинного білка в інфекційний носить назву конформационного, тобто пов'язаного тільки з зміною просторової структури молекули білка, але не його амінокислотного складу.
