ту каталізувати реакцію і позначається як активність ферменту.
Виміряти активність ферменту можна тільки побічно: по концентрації перетворюване субстрату або наростання концентрації продукту в одиницю часу.
Швидкість ферментативної реакції залежить від:
. концентрації субстрату;
. концентрації ферменту;
. реакції характеру рН-середовища;
. температури
Залежність швидкості ферментативної реакції від температури.
У певному обмеженому інтервалі температур швидкість ферментативної реакції збільшується із зростанням температури. Підвищення швидкості реакції в міру наближення до оптимальної температури (від 0 до 40 В° С) пояснюється збільшенням кінетичної енергії реагуючих молекул. При подальшому збільшенні температури кінетична енергія молекули ферменту ставати достатньої для розриву зв'язків, підтримують вторинну, третинну і четвертинних структуру ферменту в нативному стані. Це призводить до теплової денатурації ферменту. p align="justify"> При низькій температурі відбувається оборотна інактивація ферменту, тому що спостерігаються незначні зміни конформації активного центру ферменту.
Фермент має білкову природу, тому температура на нього, впливає також як на білок (підвищенні температури призводить до денатурації).
Завдання № 4
Види іммобілізації ферментів (не менше трьох препаратів), принципи іммобілізації, практичне застосування даних препаратів.
Іммобілізовані ферменти, препарати ферментів, молекули яких пов'язані з матрицею, або носієм (як правило, полімером), зберігаючи при цьому повністю або частково свої каталітичні властивості. Іммобілізовані ферменти зазвичай не розчиняються у воді; між двома фазами можливий обмін молекулами субстрату, продуктів каталитич. р-ції, інгібіторів і активаторів. Існує неск. осн. способів іммобілізації ферментів: 1) шляхом утворення ковалентних зв'язків між ферментом і матрицею, 2) полімеризацією мономера, що утворює матрицю, у присутності. ферменту, к-рий при цьому виявляється включеним у сітку полімеру - зазвичай гелю, 3) завдяки електростатіч. взаємодій. протилежно заряджених груп ферменту і матриці; 4) сополимеризацией ферменту і мономера, що утворює матрицю; 5) зв'язуванням ферменту і матриці в результаті невалентних взаємодій. - Гідрофобних, з утворенням водневих зв'язків та ін; 6) инкапсулированию - створенням близько молекул ферменту напівпроникною капсули, напр., Включенням ферменту в ліпосоми; 7) зшиванням молекул ферменту між собою, напр., Глутаровий альдегідом, Диметиловий ефіром дііміда адипінової до- ти. Особливий випадок іммобілізації проведення ферментативних р-цій в двофазної системі, коли фермент знаходиться у водній фазі, а субстрати і продукти р-...
