нну, вторинну, третинну і четвертинних. Більшість ферментів мають четвертинних структуру. p align="justify"> За хімічною природою фермент можуть бути білками простими (ферменти протеїни) і складними (ферменти протеїди).
Каталітична функція ферментів визначається наявністю одного або декількох активних центрів.
Активний центр - це ділянка в просторового структурі ферменту, з яким зв'язується субстрат і піддається хімічному перетворенню. Число активних центрів може бути дорівнює числу субодиниць в четвертинної структурі ферменту, тобто скільки субодиниць (протомеров), стільки активних центрів.
В активному центрі умовно виділяють дві ділянки:
контактний (якірний або субстратний), що відповідає за специфічність зв'язування субстрату (впізнавання);
каталітичний, де відбувається хімічне перетворення субстрату після його зв'язування (спочатку фермент дізнається субстрат, притягує його, потім субстрат розташовується в цьому активному центрі.
Структурна організація ферменту.
. Особливості утворення активного центру у ферментів протеїнів (простих білкових ферментів). p align="justify"> Зазвичай він утворений 12-16 амінокислотними залишками поліпептидного ланцюга. Іноді їх число більше. Амінокислоти, що формують активний центр, знаходяться в різних місцях поліпептидного ланцюга. При просторової укладки білка-ферменту (у третинну структуру), вони зближуються і утворюють активний центру. p align="justify"> Приблизно 1/2 - 1/3 амінокислот ферменту прямо чи опосередковано беруть участь у роботі активного центру.
. Особливості утворення активного центру у ферментів-протеідов (складних білків-ферментів). p align="justify"> Протеїди складаються з:
Апофермент (білкова частина) + кофактор (небілкова частина) = холофермента (активний комплекс).
кофакторами (або простетичної група) найчастіше предствавлен вітамінами або іонами металів.
холофермента в дисоційованому стані неактивний.
У ферментів-протеідов головну роль у каталізі грають кофактори, а бічні радикали амінокислот і їх функціональні групи в апофермент відповідають за специфічність зв'язування з субстратом і регуляторами (активаторами та інгібіторами) Таким чином, якірний ділянка активного центру і регуляторні центри знаходяться в апофермент.
Кінетика ферментативних реакцій - цей розділ ензимології вивчає залежність швидкості ферментативної реакції від умов взаємодій субстрату з ферментом (у тому числі від факторів середовища). Основи були закладені в роботах Міхаеліса і Ментен. p align="justify"> Швидкість ферментативної реакції визначається кількістю речовини (субстрату), яке перетворюється в одиницю часу.
Швидкість є мірою здатності фермен...
