вою кривої. До деякого значення температури (в середньому до 5О В° С) каталітична активність зростає, причому на кожні 10 В° С приблизно в 2 рази підвищується швидкість перетворення субстрату. У той же час поступово зростає кількість інактивованого ферменту за рахунок денатурації його білкової частини. При температурі вище 50 В° С денатурація ферментного білка різко посилюється і, хоча швидкість реакцій перетворення субстрату продовжує зростати, активність ферменту, що виражається кількістю перетвореного субстрату, падає. p align="justify"> Детальні дослідження зростання активності ферментів з підвищенням температури, проведені останнім часом, показали складніший характер цієї залежності, ніж вказано вище: у багатьох випадках вона не відповідає правилу подвоєння активності на кожні 10 В° С в основному з -за поступово наростаючих конформаційних змін в молекулі ферменту.
Температура, при якій каталітична активність ферменту максимальна, називається його температурним оптимумом. Температурний оптимум для різних ферментів неоднаковий. Загалом для ферментів тваринного походження він лежить між 40 і 50 В° С, а рослинного - між 50 і 60 В° С. Однак є ферменти з більш високим температурним оптимумом, наприклад, у папаїну (фермент рослинного походження, прискорює гідроліз білка) оптимум знаходиться при 8О В° С. У той же час у каталази (фермент, що прискорює розпад Н2О2 до Н2О і О2) оптимальна температура дії знаходиться між 0 і -10 В° С, а при більш високих температурах відбувається енергійне окислення ферменту і його інактивація. p align="justify"> Залежність активності ферменту від значення рН середовища була встановлена ​​понад 50 років тому. Для кожного ферменту існує оптимальне значення рН середовища, при якому він проявляє максимальну активність. Більшість ферментів має максимальну активність в зоні рН поблизу від нейтральної точки. У різко кислої або різко лужному середовищі добре працюють лише деякі ферменти. p align="justify"> Перехід до більшої або меншої (в порівнянні з оптимальною) концентрації водневих іонів супроводжується більш-менш рівномірним падінням активності ферменту.
Вплив концентрації водневих іонів на каталітичну активність ферментів полягає у впливі її на активний центр. При різних значеннях рН в реакційної середовищі активний центр може бути слабкіше або сильніше іонізований, більше або менше екранований сусідніми з ним фрагментами поліпептидного ланцюга білкової частини ферменту і т.п. Крім того, рН середовища впливає на ступінь іонізації субстрату, фермент-субстратного комплексу і продуктів реакції, робить великий вплив на стан ферменту, визначаючи співвідношення в ньому катіонних і аніонних центрів, що позначається на третинної структурі білкової молекули. Остання обставина заслуговує особливої вЂ‹вЂ‹уваги, так як певна третинна структура білка-ферменту необхідна для утворення фермент-субстратного комплексу. p align="justify"> Специфічність - одне з найбільш ви...
