датних якостей ферментів. Его властивість їх було відкрито ще в минулому сторіччі, коли було зроблено спостереження, що дуже близькі за структурою речовини - просторові ізомери (? - І?-Метілглюкозіди) розщеплюються по ефірного зв'язку двома абсолютно різними ферментами. p align="justify"> Таким чином, ферменти можуть розрізняти хімічні сполуки, що відрізняються один від одного дуже незначними деталями будови, такими, наприклад, як просторове розташування метоксільних радикала і атома водню при 1-му вуглецевому атомі молекули метілглюкозіда.
За образним висловом, нерідко употребляемому в біохімічній літературі, фермент підходить до субстрату, як ключ до замка. Це знамените правило було сформульовано Е. Фішером в 1894 р. виходячи з того, що специфічність дії ферменту зумовлюється суворим відповідністю геометричній структури субстрату і активного центру ферменту. p align="justify"> У 50-і роки нашого століття це статична уявлення було замінено гіпотезою Д. Кошланд про індукований відповідно субстрату і ферменту. Сутність її зводиться до того, що просторове відповідність структури субстрату і активного центру ферменту створюється в момент їх взаємодії один з одним, що може бути виряджаючи формулою "рукавичка - рука". При цьому в субстраті вже деформуються деякі валентні зв'язку і він, таким чином, готується до подальшого каталитическому видозміні, а молекулі ферменту відбуваються конформаційні перебудови. Гіпотеза Кошланд, заснована на допущенні гнучкості активного центру ферменту, задовільно пояснювала активацію та інгібування дії ферментів і регуляцію їхньої активності при впливі різних факторів. Зокрема, конформаційні перебудови в фермент у процесі зміни його активності Кошланд порівнював з коливаннями павутини, коли в неї потрапила видобуток (субстрат), підкреслюючи цим крайню лабільність структури ферменту в процесі каталітичного акта. p align="justify"> В даний час гіпотеза Кошланд поступово витісняється гіпотезою Топохимічеськие відповідності. Зберігаючи основні положення гіпотези взаімоіндуцірованной налаштування субстрату і ферменту, вона фіксує увагу на тому, що специфічність дії ферментів пояснюється в першу чергу впізнаванням тієї частини субстрату, яка не змінюється при каталізі. Між цією частиною субстрату і субстратним центром ферменту виникають численні точкові гідрофобні взаємодії і водневі зв'язки. br/>
. Класифікація ферментів і характеристика деяких груп
За першою в історії вивчення ферментів класифікації їх ділили на дві групи: гідролази, що прискорюють гідролітичні реакції, і десмолази, що прискорюють реакції не гідролітичного розпаду. Потім була зроблена спроба розбити ферменти на класи за кількістю субстратів, що у реакції. Відповідно до цього ферменти класифікували на три групи. 1. Каталізують перетворення двох субстратів одночасно в обох напрямках: А + В) С + D. 2. Прискорюють перетворення двох субстратів у прямій реакції і...
