р. дійсний член Петербурзької Академії наук К.С.Кіргофф з'ясував, що пророслий ячмінь здатний перетворювати полісахарид крохмаль у дисахарид мальтозу, а екстракт дріжджів розщеплював буряковий цукор на моносахариди - глюкозу і фруктозу. Це були перші дослідження в ферментології. Хоча на практиці застосування ферментативних процесів було відомо з незапам'ятних часів (зброджування винограду, сироваріння й ін)
У різних виданнях застосовуються два поняття: "ферменти" і "ензими". Ці назви ідентичні. Вони позначають одне і теж - біологічні каталізатори. Перше слово перекладається як "закваска", друге - "у дріжджах". p align="justify"> Довгий час не уявляли, що відбувається в дріжджах, яка сила, присутня в них, змушує речовини руйнуватися і перетворюватися в більш прості. Тільки після винаходу мікроскопа було встановлено, що дріжджі - це скупчення великої кількості мікроорганізмів, які використовують цукор у якості своєї основної живильної речовини. Іншими словами, кожна дріжджова клітка "начинена" ферментами здатними розкладати цукор. Але в той же час були відомі й інші біологічні каталізатори, що не укладені в живу клітину, а вільно "живуть" поза нею. Наприклад, вони були знайдені в складі шлункових соків, клітинних екстрактів. У зв'язку з цим у минулому розрізняли два типи каталізаторів: вважалося, що власне ферменти невіддільні від клітки і поза її не можуть функціонувати, тобто вони "організовані". А "неорганізовані" каталізатори, що можуть працювати поза кліткою, називали ензимами. Таке протиставлення "живих" ферментів і "неживих" ензимів пояснювалося впливом віталістів, боротьбою ідеалізму і матеріалізму в природознавстві. Точки зору вчених розділилися. Основоположник мікробіології Л. Пастер стверджував, що діяльність ферментів визначається життям клітки. Якщо клітку зруйнувати, то припинитися і дія ферменту. Хіміки на чолі з Ю. Лібіх розвивали чисто хімічну теорію шумування, доводячи, що активність ферментів не залежить від існування клітки. br/>
. Властивості ферментів
Будучи білками, ферменти мають усіма їх властивостями. Разом з тим біокаталізатори характеризуються рядом специфічних якостей, теж випливають з їх білкової природи. Ці якості відрізняють ферменти від каталізаторів звичайного типу. Сюди відносяться термолабільність ферментів, залежність їх дії від значення рН середовища, специфічність і, нарешті, схильність впливу активаторів та інгібіторів. p align="justify"> Термолабільність ферментів пояснюється тим, що температура, з одного боку, впливає на білкову частина ферменту, наводячи при занадто високих значеннях до денатурації білка і зниження каталітичної функції, а з іншого боку, впливає на швидкість реакції утворення фермент-субстратного комплексу і на всі наступні етапи перетворення субстрату, що веде до посилення каталізу.
Залежність каталітичної активності ферменту від температури виражається типо...
