кож починається з їх фосфорилювання за участю фосфотрансферази.
фосфотрансферази, що забезпечують перенесення залишку фосфорної кислоти з АТФ на білки, називається протеїнкінази. У результаті цієї реакції різко змінюється біологічна активність білків, що пов'язано з посиленням інтенсивності хімічних процесів. Активність фосфотрансферази залежить від присутності іонів Mg2 +. Магній зв'язується з АТФ, утворюючи комплекс MgA'1Ф2 *, який і приймає участь в реакціях.
Реакції, що каталізуються фосфотрансферази, в основному незворотні, так як відбувається часткова втрата енергії макро-ергічні зв'язків. У разі оборотних реакцій енергія АТФ не губиться, а переноситься без втрат на інші сполуки, які стають макроергічними:
Біосинтез амінокислот прискорюється амінотрансфсразамі в реакціях переамінування. Амінотрансферази - двокомпонентні ферменти, простетичної групою яких є фосфорильоване похідне вітаміну В6-пірідоксальфосфаг, ковалентно приєднаний до апофермент через альдегідну групу і іонним зв'язком - через залишок фосфорної кислоти.
Механізм реакцій переамінування за участю амінотрансфераз включає кілька стадій і полягає в наступному.
На першій стадії амінокислота, подвергающаяся переамініронанію, взаємодіє по аминогруппе з альдегідної групою пнрідоксальфермента з утворенням фермент-субстратного комплексу.
На другій стадії відбувається перетворення фермент-субстратного комплексу, що виражається в таутамерной перегрупування.
На третій стадії відбувається тдроліз Перетворити фермент-субстратного комплексу на основі аспарагінової кислоти, в результаті чого звільняються кетокислот і фермент у вигляді пірідоксамінофермента.
На четвертій стадії між ірідокеамінофсрментом та іншої кетокислотой знову виникає фермент-субстратної комплекс.
На п'ятій стадії фермент-субстратної комплекс знову піддається перетворенню за рахунок таутомерного перетворення.
На шостій стадії перетворений фермент-субстратної комплекс на основі а-кетоглутаровой кислоти гідролізується, в результаті чого виникає нова амінокислота.
Таким чином, попеременное освіту фермент-субстратні комплексів призводить до переходу аспарагінової кислоти в щавлевооцтову, а акстоглутаровой - в глутаминовую.
глікозілтрансферази прискорюють реакції перенесення глікозільних залишків до молекул моносахаридів, полісахаридів або інших речовин. Це ферменти, що забезпечують реакції синтезу нових молекул вуглеводів, коферментами глікозилтрансфераз є нуклеозіддіфосфатсахара (ПДФ-цукру). З них в процесі синтезу олігосахаридів глікозільних залишок переноситься на моносахарид. В даний час відомо близько п'ятдесяти НДФ-цукрів. Вони широко поширені в природі, синтезуються з фосфорних ефірів моносахаридів та відповідних нуклеозидтрифосфатів.
ацілтрансферази переносять залишки оцтової кислоти СН3СОО" , а також залишки інших жирних кислот на амінокислоти, аміни, спирти та інші сполуки. Це двокомпонентні ферменти, до складу яких входить кофермент А. Джерелом ацильних груп є ацілкоензім А, який можна розглядати як активну групу ацілтрансферази. При перенесенні залишків оцтової кислоти в реакції бере участь ацетил кофермент А.
Гідролази
