ений канал складається з п'яти поліпептидних субодиниць чотирьох різних типів. Дві копії а-субодиниці присутні в комплексі по всій поверхні, виконують різні функції. Субодиниці близькі один до одного за амінокислотної послідовності і розрізняються за молекулярною масою. Всі субодиниці фосфорильованій і глікозилювання, а до двох ковалентного приєднаний ліпід. Канал має центральний отвір діаметром 30А з позаклітинного (синаптического) кінця і значно більш вузького з цитоплазматичної частини. Всі п'ять субодиниць організовані навколо центральної пори. Встановлено, що а-субодиниці НЕ сусідять один з одним. Можливо, місця зв'язування ацетилхоліну, інших агоністів і конкурентних антагоністів розташовуються на а-субодиниці. Отже існує два місця зв'язування цих хімічних агента. Канал має довжину 140 А, ділянка довжиною 70А розташований над поверхнею бішару з зовнішньої сторони, утворюючи великі ворота. Існує як мінімум три стани, в яких може знаходиться канал: відкрите, закрите та інактивовані. Для переходу із закритого у відкрите стан, в якому він знаходиться 1 мс, необхідна кооперативне зв'язування двох молекул ацетилхоліну. У интактном стані канал залишається закритим навіть у присутності ацетилхоліну. Ліпідне оточення може впливати на здатність каналу до переходу з однієї конформації в іншу. У відкритому стані канал проникний для катіонів і невеликих неелектролітів, але не аніонів.
потенціалзалежне натрієві канали
Натрієві канали взаємодіють з різними токсинами, зокрема з тетродотоксином, саксітоксін і а-токсином скорпіона, які дуже міцно зв'язуються з канальними білками і можуть використовуватися при кількісних біохімічних вимірах. Присутність цих токсинів дуже важливо як для біохімічної очистки каналів, так і для вивчення їх роботи in vivo. Як і канал кінцевої пластинки, натрієві канали розподілені в плазматичній мембрані не рівномірно, а зібрані в кластери. В м'язових клітинах Na +-канали сконцентровані в районі кінцевої пластинки разом з нікотин ацетилхолінового-каналами. Білок натрієвого каналу містить 1820 амінокислотних залишків, організованих у чотири повторювані гомологічні одиниці. На думку різних авторів, кожен гомологічний ділянку містить 4, 6 або 8 трансмембранних а-спіралей. Деякі з цих передбачуваних трансмембранних спіралей (сегменти S4) амфіфільні і аналогічні постулювати для нікотин ацетілхоліновий-каналу. Є експериментальні дані про те, що карбоксильний кінець поліпептидного ланцюга локалізований на цитоплазматичної поверхні.
Кальцієві канали
Са 2 +-селективні канали дуже широко поширені в збудливих клітинах - нервових і м'язових, а також у більшості інших типів клітин. Деякі Са 2 +-канали відповідають на зміну напруги на мембрані, а робота інших регулюється опосередковано за допомогою рецепторів. Зазвичай концентрація іонів Са 2 + в цитоплазмі не перевищує 10" 7 М, що в 10000 разів нижче, ніж концентрація іонів Са 2 + поза клітиною. Через цих умов і на відміну від Na + - і К + - каналів відкривання Са 2 + - каналу може призводити до значних змін концентрації цього іона в цитоплазмі, що в свою чергу індукує різноманітні біохімічні події. Наприклад, потенціалзалежне збільшення концентрації іонів Са 2 + в цитоплазмі призводить до вивільнення нейромедіаторів (таких, як ацетилхолін з пресинаптичної мембрани).
Виходячи їх фармакологічних даних, була проведена класифікація Са...
