ема
Відзначимо, що ні гемоглобін, ні міоглобін не можуть бути знову отримані з сульфіт-форм природними механізмами в еритроцитах [3].
4.2 Зв'язування з киснем
Включення атома сірки в макро-кільце гема і освіту хлорину сприяє перерозподілу електронної щільності від двовалентного заліза до периферії кільця хлорину, що знижує сульфгема до молекули кисню. Коефіцієнт Хілла для сульфгемоглобіна дорівнює 1.
Наступні дослідження показали, що насправді, сульфгем-протеїни здатні зв'язувати оборотно кисень, але з більш низькою афінності, ніж немодифіковані білки. Відзначимо, що зв'язування кисню в сульфміоглобіном в 2500 разів, а разі сульфгемоглобіна в 135 разів менше, в порівнянні з нативними гем-протеидами [3], [10].
гемоглобін оксигенація сульфагем
4.3 сульфгемоглобінемії
Вище вже говорилося про таке захворювання, як сульфгемоглобінемія , при якій, утворений з різних причин H 2 S взаємодіє з гемом гемоглобинов, міняючи його структуру. Подібна конверсія призводить до порушення здатності гемоглобіну зв'язувати кисень.
Сульфгемоглобанемія досить рідкісне захворювання, симптоми якого виражаються в голубуватому або зеленому відтінках кольору крові, шкіри та слизових оболонок. Причиною виникнення даного стану, як правило, є прийом лікарських засобів, що містять сульфаніламіди і сульфасалазин (наприклад, суматриптану). Іншою можливою причиною є постійні контакти з сполуками сірки пов'язані з професійною діяльністю [II].
Відомі важкі випадки сульфгемоглобанеміі. Так влітку 2008 року в лікарню Святого Павла канадського міста Ванкувер поступив 42-річний чоловік, з важким випадком синдромом здавлювання нижніх кінцівок. Пацієнт був направлений в операційну, де перед початком операції у нього було взято аналіз крові. Якого ж було здивування лікарів, коли вони виявили, що кров пацієнта мала зелений колір. Зразок крові був направлений в лабораторію, де було встановлено, що причиною зеленої крові є сульфгемоглобанемія, викликана передозуванням суматриптану.
Список використаної літератури та інформації
1. Блюменфельд, Л.А. Гемоглобін//Соросівський освітній журнал.- 1998. - №4 - C. 33-38.
2. Маррі, Р.К. Біохімія людини: в 2-х томах/Роберт К. Маррі, Деріл К. Граннер, Пітер А. Мейес, Віктор В. Родуелл; під заг. ред. Л.М. Гінодмана; Т. 1. Пер. з англ .: - М .: Світ, 1993. - 384 с., іл.- C. 52 - 61.
ISBN 5-03-001774-7
3. Pietri, R. Hydrogen Sulfide and hemeproteins: knowledge and mysteries/R. Pietri, E. Roman-Morales, J. Lуpez-Garriga// Forum review. - 2010. - P. 1-47.
4. Szab? , C. Hydrogen sulphide and its therapeutic potential/C. Szab?// Nature reviews. - 2007. - Vol. 6. - Р. 917 - 935.
. Kabil, O. Redox Biochemistry of Hydrogen Sulfide/O. Kabil, R. Banerjee// J. Biol. Chem. - 2010. - Vol. 285. - №29.- P. 21903-21907.
. Berzofsky, J.A. Sulfheme Proteins. Part I. Optical and magnetic properties of sulfmyoglobin and its derivatives/JA Berzofsky, J. Peisach, W.E. Blumberg// J. Bio. Chem. - 1971. - Vol. 246 - №10 - P. 3367-3377.
. Sykes A.G. Advances in inorganic chemistry/A.G. Sykes, Volume 51. - Academic Press. San Diego, California, 2001. - P 37-39.- ISBN 0-12-0236571-6
. Bondoc, L.L. Structure of a Stable Form of Sulfheme/L.L. Bondoc, Mei-Hing Chau, Mary Ann Price, R. Timkovich// Biochemistry - 1986. - Vol. 25 - P. 8458-8466.
. Chatrield, M.J. Proton NMR Characterization of Isomeric Sulfmyoglobins: Praparation, Interconvertion, Reactivity Patterns and Structural Features/MJ Chatrield, G.N. La Mar, R.J. Kauten// Biochemistry - 1987. - Vol. 26 - №22 - P. 6939-6949.
