етата, ДФФ, а також діетил-n-нітрофенілфосфата і солей синильної кислоти. Ця дія полягає у зв'язуванні і виключенні функціональних груп або іонів металів і молекулі ферменту.
Слід вказати, що неконкурентне інгібування також може бути оборотним і незворотнім, оскільки відсутня конкуренція між субстратом та інгібітором за активний центр. Приклади незворотного інгібування наведені раніше. При оборотному неконкурентном інгібуванні субстрат S і інгібітор I зв'язуються з різними центрами, тому з'являється можливість утворення як комплексу EI, так і потрійного комплексу EIS; останній може розпадатися із звільненням продукту, але з меншою швидкістю, ніж комплекс ES.
В
Цей тип неконкурентного інгібування найчастіше спостерігається у ферментів, каталізують перетворення більше одного субстрату, коли зв'язування інгібітора не блокує зв'язування субстрату з активним центром. Інгібітор при цьому з'єднується як з вільним ферментом, так і з ES-комплексом (Т.Т. Березів, Б.Ф. Коровкін, 1990). <В
1.1.3 безконкурентного інгібування
У рідкісних випадках ступінь гальмування активності ферменту може збільшуватися з підвищенням концентрації субстрату. Для цього типу гальмування був запропонований термін "безконкурентного інгібування".
безконкурентного інгібування має місце, коли інгібітор взаємодіє з ферментом тільки в складі фермент-субстратного комплексу, перешкоджаючи його розпаду (Уебб Л., 1966).
Прикладом необоротного дії інгібіторів на ферменти можуть служити фосфорорганічні речовини, що застосовуються в якості інсектицидів.
Відомо, крім того, так зване безконкурентного інгібування, коли інгібітор зв'язується з ферментом також у некаталітичного центрі, проте не зі вільним ферментом, а тільки з ES-комплексом у вигляді потрійного комплексу ESI (Т.Т. Березів, Б.Ф. Коровкін, 1990). br/>В
При безконкурентному інгібуванні інгібітор зв'язується тільки з фермент-субстратним комплексом, але не з вільним ферментом. Субстрат, зв'язуючись з ферментом, змінює його конформацію, що робить можливим зв'язування з інгібітором. Інгібітор, у свою чергу, так змінює конформацію ферменту, що каталіз стає неможливим
Один з механізмів такого гальмування обумовлений можливістю з'єднання інгібітора з комплексом ES з утворенням неактивного або повільно реагує потрійного комплексу EIS (Т.Т. Березів, Б.Ф. Коровкін, 1990).
Інгібування субстратом - окремий випадок безконкурентного інгібування, коли дві молекули субстрату зв'язуються з ферментом, що перешкоджає утворенню продукту
Активність багатьох ферментів гальмується надлишком субстрату, причому є кілька механізмів цього процесу.
1) Якщо в освіті фермент-субстратного комплексу бере участь кілька функціональних груп ферменту, то можливо одночасне приєднання до активного центру двох або більше субстратів, що однозначно призведе до утворення неактивного комплексу.
...
