P>
Фермент міститься в тканинах серця, печінки, скелетної мускулатури, нервової тканини та нирках, в меншій мірі - в підшлунковій залозі, селезінці і легень. У міокарді активність АсАТ в 10000 разів вище, ніж у сироватці крові. В еритроцитах ензим міститься в кількості в 10 разів більшому, ніж у сироватці крові.
Активність ферменту у жінок нижче, ніж у чоловіків. При інфаркті міокарда активність АсАТ в сироватці може підвищуватися в 2-20 разів, причому підвищену активність можна проявити ще до появи типових ознак інфаркту на ЕКГ. Існує залежність між розмірами осередку некрозу в серцевому м'язі і рівнем ферменту в сироватці крові.
Важлива також прогностична цінність визначення активності АсАТ: якщо на третій день захворювання активність цього ферменту не знижується, то прогноз негативний. Зростання активності може свідчити як про розширення осередку інфаркту, так і про залучення до процесу інших органів і тканин, наприклад, печінки. У сечі наявність ферменту свідчить про хворобах печінки, серця, скелетних м'язів, нирок та ін.
Нормальна активність: 0,1-0,45 ммоль/(ч? л), 8-40 од/мл.
Основні джерела: серцевий м'яз, печінку, скелетна мускулатура, головний мозок, нирки.
Причини збільшення активності:
в 5 і більше разів перевищує норму:
гостре гепатоцеллюлярное поразку;
інфаркт міокарда;
шок;
гострий панкреатит;
інфекційний мононуклеоз;
в 3-5 разів вище норми:
обструкція жовчних шляхів;
серцева аритмія;
пухлини печінки;
хронічний гепатит;
м'язова дистрофія;
дерматоміозит;
до 3 разів вище норми:
перикардит;
жирова інфільтрація печінки;
цироз;
інфаркт легені;
гострі порушення мозкового кровообігу;
гемолітична анемія.
Бета-глюкуронідаза являє собою фермент класу гідролаз, що каталізує гідролітичні розщеплення глюкуроніду з утворенням глюкуронової кислоти і спирту; міститься в більшості тканин у ссавців.
Нормальна активність: 6,9-8,2 МО/мг креатиніну.
Основні джерела: мозковий і кіркова речовина нирок, клітини дистальних канальців.
Причини збільшення активності: гостра ниркова недостатність.
Фермент гамма-глутамілтранспептідаза (ГГТП) (гамма-глутамілтрансферази) відноситься до класу трансфераз. Фермент каталізує перенесення глутамінової групи з гамма-глутамінової залишку на акцепторний пептид або L-амінокислоту.
Нормальна активність: у чоловіка - 15 - 106 од/л, у жінки - 10-66 од/л.
Основні джерела: тканини печінки, нирок, підшлункової залози.
Причини збільшення активності:
обтурація внутрішньопечінкових і жовчовивідних шляхів;
захворювання печінки (гепатит, цироз печінки, пухлини і метастази в печінку), особливо ті, що протікають при явищах холестазу (зниження або припинення виділення жовчі);
панкреатит і пухлини підшлункової залози;
інтоксикації етанолом (навіть при помірному вживанні алкоголю), наркотиками і седативними засобами.
Потрібно підкреслити, що підвищення активності ГГТП є одним з найбільш відчутних, хоча і неспецифічних, біохімічних тестів, що вказують на наявність ураження паренхіми печінки, біліарної системи та алкогольної інтоксикації.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) належить до найважливіших клітинним ферментам, які беруть участь у процесі гліколізу. Як відомо, піруват є кінцевим продуктом гліколізу. В аеробних умовах піруват, під впливом окисного декарбоксилювання, перетворюється на ацетил-КоА і потім окислюється в циклі трикарбонових кислот, вивільняючи значну кількість енергії. В анаеробних умовах піруват (піровиноградна кислота) відновлюється до лактату (молочної кислоти). Цю останню реакцію і каталізує ЛДГ. Реакція зворотна: у присутності О2 лактат знову окислюється до пірувату.
Нормальна активність: до 3200 нмоль/(с? л) або до 195 МО при 25? С
до 5330 нмоль/(с? л) або до 320 МО при 30? С
Основні джерела (у порядку зниження): нирки, скелетні м'язи, підшлункова залоза, селезінка, печінка, плацента. ЛДГ присутній також в еритроцитах, лейкоцитах і тромбоцитах крові.
Ви...
