80S рибосомах і амінокислотна послідовність всіх 55 білків 70S рибосом і частково білків 80S рибосом.).
p> Для з'ясування тонких молекулярних механізмів синтезу білка в рибосомах необхідні відомості про структуру та функції рибосом. Останнім часом отримані дані, що свідчать про ймовірну просторової тривимірної структурі як цілих рибосом, так і їх субчастиц. Зокрема, з'ясовано, що форму і розміри 30S і 40S рибосом зумовлюють НЕ білкові молекули цих частинок, а третинна структура що входять до їх складу 16S і 18S рРНК. Більше того, за даними акад. А.С. Спіріна, для збереження просторової морфологічної моделі всієї 30S субчастіци виявилося достатнім наявність тільки двох білків, що містяться в певних топографічних ділянках молекули 16S рРНК. p> p> Щодо походження рибосом відомо, що рРНК походить із загального попередника всіх клітинних РНК, у свою чергу синтезується на матриці ДНК в ядрі; рибосомні білки мають цитоплазматическое походження, потім вони транспортуються в ядерця, де і відбувається спонтанне утворення рибосомних субчастиц шляхом об'єднання білків з відповідними рРНК . Об'єднані субчастіци разом або нарізно транспортуються через пори ядерної мембрани назад в цитоплазму, де ряд рибосом разом з мРНК утворюють полісоми або полірібосоми. p> Аміноацил-тРНК-синтетази. p> Експериментально доведено існування в будь-яких клітинах живого організму специфічних ферментів, що каталізують активування амінокислот і скріплення останніх з певними тРНК. Всі ці ферменти виділені в чистому вигляді з E. coli. p> p> Молекулярна маса майже всіх синтетаз рівна 100 000 Так, за винятком фенілаланін-тРНК-синтетази (180 000 Так). Всі вони виявилися чутливими до реагентів на SH-групи та вимагають присутності іонів Mg2 +. Ферменти володіють абсолютною специфічністю дії, оскільки вони дізнаються тільки одну яку-небудь L-амінокислоту або одну тРНК; ця обставина надзвичайно важливо, оскільки надалі в білковому синтезі "пізнавання" аміноацил-тРНК засноване не на природі амінокислоти, а на хімічній природі антикодону тРНК . Вважається, що в молекулі кожної аміноацил-тРНК-синтетази є принаймні три центри зв'язування: для амінокислоти, тРНК і АТФ; ферменти вельми чутливі також до аналогів амінокислот, які інгібують активування відповідних амінокислот. Деякі ферменти складаються з одного поліпептидного ланцюга, інші з двох або чотирьох гомологічних або гетерогенних субодиниць. p> p> Аміноацил-тРНК-синтетази в активному центрі містять гістидин, імідазольне кільце якого бере участь у зв'язуванні АТФ за допомогою іонів Mg2 +. Найбільшою спорідненістю ці ферменти, як було вказано, володіють по відношенню до молекул специфічних тРНК, хоча конкретний механізм, за допомогою якого ферменти дізнаються відповідну РНК, поки не ясний. У той же час ці ферменти відрізняються низькою молярною активністю (число оборотів не перевищує декількох сотень каталітичних актів в хвилину). p> Транспортні РНК
У лабораторії М. Хогланда було з&...
