ння, спадкові порушення синтезу холінестерази.
Лужна фосфатаза (ЛФ) - фермент - гідролаза, відщеплюється фосфат (дефосфорілірованіе) від багатьох типів молекул, наприклад, нуклеотидів, білків і алкалоїдів. Фермент проявляє найбільшу активність в лужному середовищі.
Нормальна активність: у чоловіків - 54-137 од/л (900-2290 нмоль/с? л)
- у жінки - 44-126 од/л (740-2100 нмоль/с? л).
Основні джерела: кісткова тканина, паренхіма і стінки жовчних проток печінки, проксимальні відділи звивистих канальців нирок, передміхурова залоза, молочна залоза, клітини слизової оболонки кишечника, плацента. Особливо багато її в зростаючих кістках (фермент міститься в мембранах остеобластів), жовчі і плаценті. Локалізуючись в клітинній мембрані, фермент підключається до процесу транспортування біологічно важливих сполук (фосфору).
ЩФ - гетерогенний ензим, який включає окремі ізоферменти, кожен з яких зосереджений в певному органі: печінковий, кістковий, кишковий та плацентарний.
Причини збільшення активності:
фізіологічні:
дитячий вік;
період статевого дозрівання;
вагітність;
захворювання кісток:
гіперпаратиреоїдизм;
остеомаляція;
остеомієліт;
хвороба Педжета;
остеогенна саркома;
метастази пухлин в кістки;
рахіт;
заживання переломів;
гепатобіліарні захворювання:
холестаз;
обтурація селезінки;
цироз печінки;
гепатит;
інші причини:
карцинома бронхів (особливі ізоферменти Регана, схожі на плацентарну ЛФ);
великі дози вітаміну D.
Низька активність лужної фосфатази відзначена при гепатолентикулярной дегенерації Коновалова-Вільсона, кретинізмі, накопиченні радіоактивних речовин в кістках, цинзі, природженому стані - гіпофосфатезіі. Застосування гіполіпідемічних препаратів (зокрема клофибрата) також інгібує активність ЩФ.ацетіл-альфа-гексозамінідази (НАГ) - бактеріальна глікозил-гідролаза, здатна гідролізувати? -O- Гликозидную зв'язок між галактозіл-? 1,3-N- ацетил-D-галактозамін і серином або треонін в різноманітних глікопротеїну тваринного походження.
Нормальна активність: 30,8 мкмоль мальтози/год на 1 ммоль креатиніну.
Основні джерела: нирки, м'язова тканина.
Причини підвищення активності:
хвороби нирок;
хвороби мінерально обміну, наприклад, подагра.
біохімічний фермент сеча патологія
4. Ферментний спектр сечі при захворюваннях нирок
При захворюваннях нирок в сечі з'являються специфічні ферменти: лізоцим (мурамідаза), трансамідіназа, урокіназа, бета-глюкуронідаза, ЛАП, ГГТП, аланінамінотрансфераза (АлАТ), АсАТ, ЛДГ, ААП, альдолаза, арилсульфатази, НАГ , гліцінамінопептідаза та ін.
Дослідження ферментів у сироватці крові при захворюваннях нирок і сечовивідних органів має менше діагностичне значення, ніж в гепатології та кардіології, як з метою ранньої діагностики, так і з метою диференціальної діагностики. Основним лабораторним дослідний прийомом у пацієнтів із захворюваннями нирок і сечовивідної системи є загальний аналіз сечі. Цей рутинний дослідний прийом застосовують в діагностиці та контролі ходу ряду захворювань, а також при скринінгових обстеженнях. Загальний аналіз сечі включає органолептичні дослідження (кількість, колір, прозорість, запах), фізик-хімічні та біохімічні дослідження (рн, відносна щільність, осмоляльність, кількість белк??, Сечовини, креатиніну, глюкоза та ін.), А також мікробіологічні дослідження і мікроскопічне вивчення сечового осаду (клітини, кристали, бактерії, виділення).
У клінічній практиці для діагностики захворювань і уражень нирок і сечовивідних шляхів використовують також ферментурії. Серед наведених ферментів найважливішими є ЛАП, ГГТП, НАГ, бета-глюкуронідаза, ААП.
Так для хронічного пієлонефриту характерні поліурія, зниження відносної щільності сечі, протеїнурія, лейкоцитурія, бактеріурія. На більш пізніх стадіях спостерігають порушення кліренсу сечовини і креатиніну, підвищення в крові рівня сечовини, креатиніну і залишкового азоту, порушення електролітного складу крові. При хронічному пієлонефриті в сечі може підвищитися активність таких ферментів, як бета-глюкуронідаза, лізоцим...
