ена не стикаються один з одним, так що між ними залишається невелика щілина. Паралельні сусідні молекули злегка перекривають один одного. В цілому існування щілин і перекриттів призводить до утворення темних і світлих смуг. Якщо довжина молекули колагену більше її діаметра в 4,4 рази, то ширина щілин становить 0,6 довжини, а перекриттів - 0,4. Потрійна спіраль тропоколлагена стабілізується водневими зв'язками між окремими ланцюгами. Це пояснює високу міцність молекули на розрив.
Малюнок 4 - Структурна схема колагену: а - третинна структура (тропоко.члаген); 6 - четвертинна структура (фібрила)
Існують чотири генетично різні типу колагену, що розрізняються своїми а-ланцюгами. Тип 1 виявлений в сухожиллях, тип II - в хрящі, тип III характерний для колагену в патологічно змінених тканинах і тип IV знайдений в базальних мембранах.
У коллагене, на відміну від інших білків, немає деяких амінокислот: триптофану, цистину і цистеїну, дуже мало тирозину і метіоніну, переважають гліцин, пролін і оксипролін, а також окси- лізин, що не виявлений в інших білках. Головною відмітною особливістю амінокислотного складу колагену є те, що майже 1/4 всіх амінокислотних залишків становить гліцин і 1/4 - пролін і оксипролін, тому колаген відноситься до неповноцінних білок.
Нативний колаген розчиняється у воді, органічних розчинниках, і на нього в дуже слабкому ступені впливають кислоти, луги та протеолітичні ферменти (пепсин і трипсин). Нерозчинність і стійкість колагену пояснюються наявністю поперечних зв'язків в його молекулі (рис. 4, а), які виникають як в трехспіральной молекулі тропоколлагена між окремими поліпептидними ланцюгами (внутрімолекулярні зв'язки), так і між окремими тропоколлагеновимі одиницями (міжмолекулярні поперечні зв'язки). Внутрішньомолекулярні і міжмолекулярні поперечні зв'язки як би «зшивають» окремі ділянки і всю структуру в цілому. Такі зв'язки утворюються, насамперед, за участю окси- проліну. Між пептидними ланцюгами в молекулі колагену виникають водневі зв'язки між СО-групами пептидного зв'язку і ОН-групами оксипролина, як представлено нижче:
Крім того, можуть виникати складноефірні зв'язку за рахунок ОН-груп моносахаридів та інші види зв'язків.
Нерозчинність і стійкість колагену залежать від виду і віку тварини, а також від тканини, в якій він міститься. Зі збільшенням віку тварини кількість поперечних зв'язків у структурі колагену за рахунок пероксидного окислення зростає і його стійкість підвищується.
Колаген може сильно набухати у воді, внаслідок чого його маса збільшується в 1,5-2 рази.
Висока гідратація колагену пов'язана з вмістом в ньому значних кількостей діамінокарбонових і амінодікарбонових кислот і, отже, великої кількості бічних полярних груп в його молекулі. При зсуві рН середовища в кислу або лужну сторону від ізоелектричного стану набухаемость колагену різко збільшується, при цьому маса набряклого білка в стані повного набухання може сягати від 400 до 1000% до маси сухого білка. Здатність колагену до набухання має велике значення при виробленні м'ясних продуктів, а також при виробництві желатину і шкіряної сировини.
Ізоелектрична точки колагену тварин різного віку неоднакові: наприклад, для колагену шкури теляти ВЕТ знаходиться при рН 6,4, шкури великої рогатої худоби - при рН 7.
При тривалому нагріванні з водою колаген розщеплюється. Внаслідок теплового впливу відбувається денатурація - порушення зв'язків, утримують колаген в нативному стані, а також частковий гідролітичні розпад за місцем пептидних зв'язків. При цьому утворюються як високомолекулярні, так і низькомолекулярні продукти розпаду. Залежно від переважання в системі високо-або низькомолекулярних продуктів розпаду виходить або желатин, або клей.
Еластин, як і колаген, відноситься до склеропротеінам. Він значно стійкіше колагену; не розчиняється у холодній і гарячій воді, розчинах солей, розведених кислотах і лугах, навіть міцна сірчана кислота робить на нього слабке вплив.
На відміну від колагену еластин утворює структуру з характерною еластичністю. Це пояснюється особливою тривимірної упаковкою мономерів еластину (проеластіна), які взаємно з'єднані поперечними ковалентними зв'язками. Вони виникають в результаті конденсації бічних ланцюгів лізину двох-чотирьох ланок проеластіна з утворенням поліфункціональних амінокислот десмозіна і ізодесмозіна. Ці зв'язки настільки міцні, що не руйнуються при кислотному гідролізі.
Вважається, що на просторову організацію субодиниць проеластіна у волокні впливають структурні глікопротеїни.
Волокна еластину можуть розтягуватися в два і більше рази і зберігають висо...
