Теми рефератів
> Реферати > Курсові роботи > Звіти з практики > Курсові проекти > Питання та відповіді > Ессе > Доклади > Учбові матеріали > Контрольні роботи > Методички > Лекції > Твори > Підручники > Статті Контакти
Реферати, твори, дипломи, практика » Контрольные работы » Біоорганічна хімія

Реферат Біоорганічна хімія





Завдання № 1

Глобулярні і фібрилярні білки. Визначення та приклади. Відповісти на питання: необхідно з суміші білків сконцентрувати (не порушуючи Нативні) один з білків з відомим значенням ВЕТ. Як діяти, розташовуючи набором кислот, основ і етанолом? p align="center"> білок фермент вітамін гіперглікемія

Глобулярні білки - білки, в молекулах яких поліпептидні ланцюга щільно згорнуті в компактні кулясті структури - глобули (третинні структури білка)

Глобулярна структура білків обумовлена ​​гідрофобною-гідрофільними взаємодіями.

До глобулярним білків відносяться ферменти, імуноглобуліни, деякі гормони білкової природи (наприклад, інсулін) а також інші білки, що виконують транспортні, регуляторні та допоміжні функції.

Фібрилярні білки - білки, що мають витягнуту ниткоподібну структуру, в якій співвідношення поздовжньої і поперечної осей більше 1:10. Поліпептидні ланцюги багатьох фібрилярних білків розташовані паралельно один одному уздовж однієї осі і утворюють довгі волокна (фібрили) або шари. p align="justify"> Більшість фібрилярних білків не розчиняються у воді. До фібрилярні білків відносять наприклад, ? - кератини (на їх частку припадає майже весь суха вага волосся, білки вовни, рогів, копит, нігтів, луски , пір'я), колаген - білок сухожиль і хрящів, фиброин - білок шовку).

Більшість фібрилярних білків мають особливу властивість - у формуванні їх просторової структури беруть участь, крім слабких зв'язків, ковалентні непептідние зв'язку, тоді як в глобулярних білках основний внесок у стабілізацію конформації молекули вносять слабкі Нековалентні взаємодії.

У ізоелектричної точці сумарний заряд білків, що володіють амфотерними властивостями, дорівнює нулю і білки не переміщаються в електричному полі. Знаючи амінокислотний склад білка, можна наближено визначити ізоелектрична точку (pI); pI є характерною константою білків. Ізоелектрична точка більшості білків тварин тканин лежить в межах від 5,5 до 7,0, що свідчить про часткове переважання кислих амінокислот. Проте в природі є білки, у яких значення ізоелектричної точок лежать в крайніх значеннях рН середовища. Зокрема, величина Рi пепсину (фермент шлункового соку) дорівнює 1, а сальміна (основний білок з молочко сьомги) - майже 12. p align="justify"> У ізоелектричної точці білки найменш стійкі в розчині і легко випадають в осад. Ізоелектрична точка білка в сильному ступені залежить від присутності в розчині іонів солей; в той же час на її величину не впливає концентрація білка. p align="justify"> Значення ізоелектричної точки характерно для кожного білка і залежить від амінокислотного складу. Таким чином, змінюючи концентрацію водневих іонів, можна змінити заряд білкових частинок. p align="justify"> Так як кільк...


сторінка 1 з 23 | Наступна сторінка





Схожі реферати:

  • Реферат на тему: Фракціонування білків м'яса. Кількісне визначення білків
  • Реферат на тему: Проблеми моделювання тривимірної структури білків. Методи їх вирішення
  • Реферат на тему: Структура і функції білків
  • Реферат на тему: Білки молока, будову і функції
  • Реферат на тему: Білки