Теми рефератів
> Реферати > Курсові роботи > Звіти з практики > Курсові проекти > Питання та відповіді > Ессе > Доклади > Учбові матеріали > Контрольні роботи > Методички > Лекції > Твори > Підручники > Статті Контакти
Реферати, твори, дипломи, практика » Контрольные работы » Біоорганічна хімія

Реферат Біоорганічна хімія





ість утворюються позитивно і негативно заряджених груп у білку залежить від рН, то мається таке його значення (pI), назване ізоелектричної точкою, при якому відбувається компенсація різнойменних зарядів і білкова молекула, як ціле, стає електронейтральною. При рН pI - негативним і буде рухатися до анода. У ізоелектричної точці всі білки мають мінімальну розчинність і відбувається осадження. br/>

Завдання № 2

Фактор стабільності білків у розчині. Відповісти на запитання: ізоелектрична точка гемоглобіну 6,8. В якому напрямку переміщуються частинки білка в електричному полі при рН-3, 4? br/>

Фактори стабільності білків у розчині:

. Склад п.п. ланцюга білка

. Переважне розташування гідрофільних амінокислот на поверхні білкової глобули. Більшість білків мають гідрофільну поверхню. p align="justify">. Наявність спіралізованих ділянок на поверхні білка. p align="justify">. Чим нижче відносна гідрофобність білків (тобто нижче взаємодія з ліпідами, а, отже, між глобулами і вище сила відштовхування), тим вище взаємодія їх з молекулами розчинника, отже вище розчинність. p align="justify">. Розчинність білків залежить від рН середовища (в ізоелектричній точці мають найменшу розчинність)

. Від концентрації солей: невисока концентрація (NaCl, Na2SO4, (NH4) 2SO4 - підвищує розчинність, тому що іони перешкоджають ионному (електростатичного) взаємодії заряджених бічних радикалів амінокислот; високі концентрації солей знижують гідратацію глобули (знімають гідратну оболонку) і тим саами посилюють білок-білкові взаємодії (білок випадає в осад - коагулює).

. Від розмірів і форми молекул: низькомолекулярні, глобулярні білки з великою кількістю гідрофільних груп краще розчинні у воді і слабо сольових розчинах, а фібрилярні - гірше або не розчиняються. p align="justify">. Денатуровані білки втрачають здатність до розчинення. p align="justify"> Якщо середовище кисле (рН <7). Висока концентрація H + (водневих іонів) пригнічує дисоціацію слабкої карбоксильної групи амінокислот і білки в кислому середовищі набувають заряд В«+В». У полі постійного електричного поля (при електрофорезі) білки переміщаються до катода. br/>

Завдання № 3

Ферменти. Хімічна природа і загальні принципи виявлення активності ферментів. Перерахуйте чотири фактори, що обумовлюють каталітичну силу ферментів. Відповісти на запитання: перенесення протона від ферменту на субстрат - нерідко ключовий етап каталізу. p align="justify"> А. Чи має місце цей етап при каталізі хімотрипсином, лізоцимом і карбоксипептидази А? p align="justify"> Б. Якщо так, то визначте донор водню в кожному випадку. br/>

Ферменти можуть мати всі чотири рівні структурної організації: перви...


Назад | сторінка 2 з 23 | Наступна сторінка





Схожі реферати:

  • Реферат на тему: Розчинність солей в наведених розчинниках
  • Реферат на тему: Фракціонування білків м'яса. Кількісне визначення білків
  • Реферат на тему: Методи полярографії і амперометрія в аналізі амінокислот і білків
  • Реферат на тему: Взаємодії білків з РНК - структурний комп'ютерний аналіз
  • Реферат на тему: Розчинність малорозчинних з'єднань