Зміст
Введення
1.Тіпи ферментів
2.Структура ферментів
.Механізм дії ферментів
Бібліографічний список
Введення
Ферменти - найбільш важливий клас білкових речовин, універсальний за своєю біологічною функції. Ферменти являють собою специфічні та високоефективні каталізатори хімічних реакцій, що протікають в живій клітині. Вивчення ферментів, їх будови, властивостей і механізму біологічної дії становить один з головних розділів біохімії та біоорганічної хімії. До теперішнього часу охарактеризовано кілька тисяч ферментів, понад тисячу з них отримані в індивідуальному стані. Для багатьох сотень білків-ферментів з'ясована амінокислотна послідовність, а найвідоміші з них розшифровані за допомогою рентгеноструктурного аналізу до рівня повної просторової структури. Вивчення будь-якої проблеми в області пізнання механізмів життєдіяльності обов'язково пов'язане з дослідженням відповідних ферментних систем. Крім того, ферменти широко використовуються як потужні інструменти при з'ясуванні будови біополімерів і при генно-інженерних розробках. Вони знаходять широке практичне застосування в медицині і харчовій промисловості.
Ферментатівниє процеси відомі людині з глибокої давнини. Зокрема, бродіння широко використовувалося греками для отримання вина (відкриття цього способу приписувалося богу Бахусу). Народи багатьох країн здавна володіли мистецтвом приготування хліба, сиру, оцту на основі переробки рослинної і тваринної сировини. Проте сучасний етап у розвитку ензимології відноситься до початку минулого століття. У 1814 р член Петербурзької Академії наук К. Кірхгоф встановив, що крохмаль перетворюється на цукор під дією деяких речовин, що знаходяться в проростаючих зернах ячменю. Подальший крок вперед в цьому напрямку був зроблений французькими хіміками А. Пайеном і Ж. Пірс, які в 1833 р показали, що термолабільний фактор, одержуваний з солодового екстракту шляхом осадження спиртом, має здатність гідролізувати крохмаль; вони назвали його діастазою.
Незабаром розгорілася суперечка про природу бродіння, в якому брали участь найбільші представники природознавства того часу. Зокрема, Л. Пастер дотримувався думки, що бродіння викликається живими мікроорганізмами і, отже, пов'язане виключно з їх життєдіяльністю. З іншого боку, Ю. Лібіх і К. Бернар відстоювали хімічну природу бродіння, вважаючи, що воно пов'язане з особливими речовинами, подібними діастазі (амілази). Й. Берцеліус в 1837 р показав, що ферменти - це каталізатори, що поставляються живими клітинами. Саме тоді з'явилися терміни «фермент» (від лат. Fermentatio- бродіння) і «ензим» (від грец. - В дріжджах). Суперечка була остаточно вирішене лише в 1897 р, коли німецькі вчені брати Ганс і Едвард бухнерами показали, що дріжджовий безклітковий сік (отриманий при розтиранні дріжджів з інфузорної землею) здатний зброджувати цукор з утворенням спирту і СО 2. Стало зрозумілим, що дріжджовий сік містить складну суміш ферментів (названу зимазу) і ці ферменти здатні функцион ровать як всередині, так і поза клітинами. За словами одного з істориків, поява бульбашок вуглекислого газу в досвіді бухнерами означало народження сучасних біохімії та ензимології.
Спроби виділити ферменти в індивідуальному стані робили багато дослідників, серед яких слід згадати А. Я. Данилевського, Р. Вильштеттера та ін. Білкова природа ферментів була однозначно доведена в 1926 р американським біохіміком Дж. Самнером, що виділив в кристалічному вигляді фермент уреазу з насіння канавалії. У 1930 р Дж. Нортроп отримав кристалічний пепсин, а потім трипсин і хімотрипсин. З цього періоду стало загальноприйнятим твердження, що всі ферменти є білками.
У кінці XIX ст. на базі досягнень в галузі дослідження структури органічних сполук біологічного походження з'явилася можливість вивчення специфічності ферментів. У цей час Е. Фішером було висунуто знамените положення про необхідність стеричного відповідності між ферментом і субстратом; за його образним висловом, «субстрат підходить до ферменту, як ключ до замка». На початку XX століття були закладені основи дослідження кінетики дії ферментів.
Ферменти мають різні молекулярні маси - від 10 000 до 1000 000 і вище. Вони можуть бути побудовані з однієї поліпепідной ланцюга, кількох поліпептидних ланцюгів або являти собою складні (іноді поліферментниє) комплекси. До складу ферменту входять і небілкові компоненти, що отримали назву коферентов (кофакторів), - іони металів, невеликі органічні молекули типу вітамінів і т.д.
Ферменти є високоефективними каталізаторами: вони здатні збільшувати швидкості реакції в мільйони і мільярди разів. Так, наприклад, уреаза (при рН 8,0, 20 0 С) прискорює гідроліз сечовини приблизно в 10 14 разів.
