Введення
Білки - високомолекулярні з'єднання. Складаються із залишків О±-амінокислот, пов'язаних пептидного зв'язком - С = О
NH -
Розрізняють первинну, вторинну, третинну і четвертинних структури білкових молекул. Первинна структура - відображає послідовність розташування амінокислотних залишків у пептидного ланцюга. Вторинна структура - показує, як полипептидная ланцюжок розташована в просторі - це або спіраль, або тип складчастого шару (в основному спіраль).
Третинна структура показує як спіраль буде скручуватися - в основному буде глубулярная структура; ця структура належить до білків ферментам, білкам гормонам, транспортним білкам і іншим.
Четвертинна структура утворюється, коли окремі глобули з'єднуються і утворюють субодиницю. Субодиниця представляє полипептидную ланцюг, що має первинну, вторинну і третинну структури. Це мультіферменти, ізомери. br/>В
Фізико-хімічні властивості білків
Білки діляться на прості і складні. Прості складаються тільки з залишків О± - амінокислот. Складні, крім білкової частини мають небілкову. До простих білків відносяться: альбумін, глобулін, проламінів, гістони, протаміни та інші. До складних білок відносяться: фосфопротеіди, глікопротеїди, ліпопротеїди, хромопротеїди, Нуклеопротеїни.
Білки в цілісному вигляді організмом не засвоюються, вони попередньо розщеплюються в травному тракті до окремих амінокислот і низькомолекулярних пептидів, які всмоктуються в кров і розносяться в усі тканини. Тому переварювання білків є головною умовою забезпечення організму тварин амінокислотами.
Білок поліпептиди низькомолекулярні пептиди АК
Ферменти перетравлення білків в травному тракті
Перетравлювання відбувається під дією гідролітичних ферментів. Головним ферментом шлункового соку є пепсин. Він виробляється головними клітинами слизової оболонки шлунка або сичуга у вигляді пепсиногену - це неактивна форма пепсину. Пепсиноген перетворюється на пепсин під дією активного Песина і соляної кислоти, яка виробляється обкладочнимі клітинами шлунка.
Пепсиноген Песина HCL пепсин + пептиди А (дрібні пептиди) + пептиди Б (інгібуючий, блокує активні центри пепсину в пепсіногенов)
Вважають, що ця реакція є аутокаталітіческой, так як пепсин активує сам себе. рН дії пепсину 1,5 - 2,5. пепсин гидролизует майже всі білки, що не діє тільки на кератин і деякі інші види білків. Пепсин вибірково гидролизует внутрішні пептидні зв'язку, в першу чергу утворені ароматичними і дікарбоновими амінокислотами, тобто він є ендопептідазу. Пепсин розщеплює білки на високомолекулярні пептиди і невелика кількість окремих амінокислот.
O O O O
H 2 N - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - OH + HOH пепсину
R 1 R...
