Міністерство освіти Республіки Білорусь
УО МОГИЛЕВСЬКИЙ ДЕРЖАВНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ПРОДОВОЛЬСТВА
КАФЕДРА Хімічна технологія високомолекулярних сполук
БІОЛОГІЧНА ХІМІЯ
КОНСПЕКТ ЛЕКЦІЙ
для студентів спеціальностей 49 01 01, 49 1 лютого, 91 1 січня
БІЛКИ І НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ
Могильов, 2004
УКД
ББК
Розглянуто і рекомендований до видання кафедрою хімічної технології високомолекулярних сполук
Протокол № __ від В«__В» _____________2004 Р.
Розглянуто і рекомендований до видання секцією випускаючих кафедр.
Протокол № __ від В«__В» _____________2004 м.
Укладачі: доцент Макасеева О.Н.
Рецензент: доцент Шуляк Т.Л.
Г“ Могилевський державний університет продовольства
Зміст
1. БІЛКИ
1.1 Будова і загальні властивості амінокислот.
1.2 Класифікація амінокислот.
1.3 Кислотно-основні властивості амінокислот.
1.4 Спектри поглинання амінокислот.
1.5 Хімічні реакції амінокислот.
1.6 Пептиди.
1.7 Білки.
1.8 Будова білкової молекули.
1.9 Фізико-хімічні властивості білків.
1.10 Виділення білків і встановлення їх однорідності.
1.11 Класифікація білків.
2. НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ. p> 2.1 Склад нуклеїнових кислот.
2.2 Нуклеозиди.
2.3 Нуклеотиди
2.4 Первинна структура нуклеїнових кислот.
2.5 Вторинна і третинна структури ДНК.
2.6 Структура РНК
Рекомендовано література
В
1. БІЛКИ
1.1 Будова і загальні властивості амінокислот
Основний структурною одиницею білків є a-амінокислоти. У природі зустрічається приблизно 300 амінокислот. У складі білків знайдено 20 різних a-амінокислот (одна з них - пролін, є не аміно-, а імінокіслотой). Всі інші амінокислоти існують у вільному стані або у складі коротких пептидів, або комплексів з іншими органічними речовинами.
a-Амінокислоти являють собою похідні карбонових кислот, у яких один водневий атом, у a-вуглецевого атома заміщений на аминогруппу (-NН 2 ), наприклад:
В
Розрізняються амінокислоти за будовою і властивостями радикала R. Радикал може представляти залишки жирних кислот, ароматичні кільця, гетероцикли. Завдяки цьому кожна амінокислота наділена специфічними властивостями, що визначають хімічні, фізичні властивості і фізіологічні функції білків в організмі.
Саме завдяки радикалам амінокислот, білки володіють рядом унікальних функцій, не властивих іншим биополимером, і володіють хімічною індивідуальністю.
Значно рідше в живих організмах зустрічаються амінокислоти з b-або g-становищем аміногрупи, наприклад:
В
У молекулах всіх природних амінокислот (за винятком гліцину) у a-вуглецевого атома всі чотири валентні зв'язку зайняті різними заступниками, такий атом вуглецю є асиметричним, і отримав назву хіральним атома. Внаслідок цього розчини амінокислот мають оптичну активність - обертають площину плоскополярізованного світла. Причому, при проходженні через них поляризованого променя відбувається поворот площини поляризації або в право (+), або вліво (-). За розташуванням атомів і атомних угруповань у просторі щодо асиметричного атома розрізняють L-і D-стереоізомери амінокислот. Знак і величина оптичного обертання залежать від природи бічній ланцюга амінокислот (R-групи).
Число можливих стереоізомерів рівно 2 n , де n - число асиметричних атомів вуглецю. У гліцину n = 0, у треоніну n = 2. Всі інші 17 білкових амінокислот містять по одному асиметричних атому вуглецю, вони можуть існувати у вигляді двох оптичних ізомерів.
У Як стандарт при визначенні L і D-конфігурацій амінокислот використовується конфігурація стереоізомерів гліцеринового альдегіду.
Розміщення в проекційної формулою Фішера NH 2 -групи ліворуч відповідають L-конфігурації, а праворуч - D-конфігурації.
В
Слід відзначити, що букви L і D означають приналежність того чи іншого речовини за своєю стереохимической конфігурації до L або D ряду, незалежно від спрямованості обертання.
У складі білків виявляються тільки L-ізомери амінокислот. D-форми амінокислот у природі зустрічаються рідко і виявлені лише у складі білків клітинної стінки (глікопротеїнів) деяких бактерій і в пептидних антибіотиках (грамицидин, актиноміцин і т.д.). L-форми добре засвоюються рослинами і тваринами і легко включаються в обмінні процеси. D-форми не асимілюються цими організмами, а іноді навіть інгібують процеси обміну. Це пояснюється тим, що ферментативні системи організмів специфічно пристосовані до L формам амінокислот.
L і D форми амінокислот надають різне фізіологічний вплив на організм людини - розрізняються за смак...
