у: D-ізомери солодкі, L-форми гіркі або позбавлені смаку.
Взаємоперетворення D і L-енатіомеров називається рацемізації. Перетворення D Г› L - це один з метаболічних процесів у живих організмах, причому рівновагу цього метаболічного процесу сильно зміщена в бік освіти L-форми. Коли метаболічні процеси після смерті організму припиняються, процес D Г› L триває мимовільно з дуже малою швидкістю, переводячи для кожної амінокислоти до співвідношення D/L-енантіомерів, характерному для неметаболіческого рівноваги. Для досягнення такої рівноваги можуть знадобитися десятки тисяч років. Новий метод визначення геологічного віку зразка заснований на вимірюванні співвідношення D/L-енантіомерів аспарагінової кислоти в зразках скам'янілих кісток. Результати, отримані методом D/L-датування, добре доповнюють інші дані, отримані, наприклад, радіовуглецевим методом.
Крім 20 стандартних амінокислот зустрічаються майже у всіх білках, існують ще нестандартні амінокислоти, що є компонентами лише деяких типів білків - Ці амінокислоти називають ще модифікованими. Близько 150 з них вже виділені. Ці амінокислоти утворюються після завершення синтезу білка в рибосомі клітин шляхом посттрансляційної хімічної модифікації.
Один з прикладів особливо важливою модифікації - окислення двох-SН-груп цистеїнових залишків з утворенням амінокислоти цистину, яка містить дисульфідних зв'язків. Так само легко відбувається і зворотний перехід. br/>В
Таким шляхом утворюється одна з найважливіших окислювально-відновлювальних систем живих організмів. У великих кількостях цистин міститься в білках злакових - клейковине, в білках волосся, рогів.
Інші приклади амінокислотної модифікації-гідроксипролін і гідроксилізин, які входять до складу колагену-основного білка сполучної тканини тварин.
В
У склад білка протромбіну (білок згортання крові) входить g-карбоксіглутаміновая кислота, а в фермент глутатіонпероксидази відкритий селеноцистеїн, у якому (S) сірка замінена на (Se) селен.
В
1.2 Класифікація амінокислот
Існує кілька видів класифікацій амінокислот входять до складу білка.
У основу однієї з класифікацій покладено хімічну будову радикалів амінокислот. Розрізняють амінокислоти:
1. Аліфатичні - гліцин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин:
В
2. Гидроксилсодержащие - серин, треонін:
В
3. Серосодержащіе - цистеїн, метіонін:
В
4. Ароматичні - фенілаланін, тирозин, триптофан
В
5. З аніонобразующімі групами в бічних ланцюгах-аспарагінова і глутамінова кислоти
В
6. і аміди-аспарагінової і глутамінової кислот - аспарагін, глутамін.
В
7. Основні - аргінін, гістидин, лізин. br/>В
Другий вид класифікації заснований на полярності R-груп амінокислот. Розрізняють полярні і неполярні амінокислоти. У неполярних в радикалі є неполярні зв'язку С-С, С-Н, таких амінокислот вісім: аланін, валін, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, триптофан, пролін.
Всі інші амінокислоти відносяться до полярних (в R-групі є полярні зв'язку С-О, С-N,-ОН, S-H). Чим більше в білку амінокислот з полярними групами, тим вище його реакційна здатність. Від реакційної здатності в чому залежать функції білка. Особливо великим числом полярних груп, характеризуються ферменти. І навпаки, їх дуже мало в такому білку як кератин (волосся, нігті). p> Амінокислоти класифікують і на основі іонних властивостей R-груп (Таблиця 1). Кислі (при рН = 7 R-група може нести негативний заряд) це аспарагінова, глутамінова кислоти, цистеїн і тирозин. Основні (при рН = 7 R-група може нести позитивний заряд) - це аргінін, лізин, гістидин. Всі інші амінокислоти відносяться до нейтральних (група R незаряжена).
Таблиця 1 - Класифікація амінокислот на основі полярності R-груп. table>
Амінокислоти
Прийняті однобуквені позначення і символи
Ізоелектрична точка, р I
Середній вміст в білках,%
Англ.
символ
Рос.
1. НеполярниеR-групи
Гліцин
Аланін
Валін
Лейцин
Ізолейцин
Пролин
Фенілаланін
Триптофан
2. Полярні, незаряженниеR-групи
Серін
Треонін
Цистеин
Метіонін
Аспарагін
Глутамин
3. Негативно заряджені R-групи
Тирозин
Аспарагінова к-та
Глутаминовая к-та
4. Позитивно заряженниеR-групи
Лізин
Аргінін
Гістидин
GLy
ALa
VaL
Leu
