тин м'язових тканин тварин. Саркоплазматическим, миофибриллярного білки і білки строми забезпечують функціональність харчової системи в отриманні м'ясопродуктів, а група ядерних білків самостійного технологічного значення не має.
Фракція сумарних білків саркоплазми становить 20-25% кількості всіх м'язових білків. Встановлено, що білки саркоплазми здатні утворювати гель, особливо в присутності АТФ. При високих концентраціях Са 2 + гель розріджується. Це пов'язано з присутністю в саркоплазме фрагментів саркоплазматичного ретикулуму. Очищені від домішок білки саркоплазми здатність желіровать втрачають. p> Міоген представляє собою комплекс міогенна А, В і С, що розрізняються кристалічною формою. Зазвичай під міогенна мається на увазі вся міогеновая фракція. Міоген становить близько 20% всіх білків м'язового волокна. Він розчиняється у воді, утворюючи гомогенні розчини слабкий в'язкості з масовою часткою 20-30%. Температура денатурації вільного від солей Міогена 55-60 В° С, ізоелектрична точка (ВЕТ) лежить в інтервалі рН 6,0-6,5. З плином часу частина Міогена переходить у нерозчинний стан.
Міоальбумін складають близько 1-2% білків м'язового волокна. Розчиняються у воді і нерозчинні в кислому середовищі, так як мають ізоелектрична точку близько рН 3,0-3,5; температура денатурації 45-47 В° С.
Глобулін становить близько 20% загальної кількості білкових речовин м'язового волокна. Розчинний у сольових розчинах навіть дуже низької концентрації, температура денатурації при рН 6,5 близько 50 В° С, при рН 7,0 - близько 80 В° С, ізоелектрична точка лежить в інтервалі рН 5,0-5,2.
Миоглобин - хромопротеїд, становить в середньому 0,6-1,0% загальної кількості білків. Він складається з білкової частини - глобіну і простетичної групи - тема. На одну молекулу міоглобіну доводиться одна група гема. У миоглобине не виявлено цистину. Міоглобін добре розчинний у воді. Температура денатурації близько 60 В° С. Денатурація міоглобіну супроводжується відщепленням простетичної групи. Міоглобін здатний приєднувати оксид азоту, сірководень і кисень за рахунок додаткових зв'язків. В останньому випадку утворюється оксимиоглобин світло-червоного кольору, який переходить з плином часу в метміоглобін коричневого кольору. При цьому залізо віддає один електрон. При дії відновників метміоглобін знову утворює міоглобін. Останній пофарбований у пурпурно-червоний колір і обумовлює природне забарвлення м'язової тканини, інтенсивність якої залежить від його змісту і співвідношення форм пігментів білка. Зміна кольоровості м'яса і м'ясопродуктів відбувається під впливом мікрофлори, теплового впливу, засолу, світла і інших факторів. Кількість пігментів, глибина їх перетворень і освіту форм відповідного забарвлення відіграють значну роль в отриманні продуктів високої якості. При переході міоглобіну в метміоглобін пурпурно-червоне забарвлення м'яса змінюється на коричневу. Вона найбільш помітна, коли в мет-форму переходить більше 50% міоглобіну. Це властивість широко використовується для визначення термінів зберігання м'яса шляхом виявлення співвідношення різних спектральних форм міоглобіну, а також при регулюванні кольоровості м'ясопродуктів.
Міозин - фібрилярний білок з асиметрією молекули 10: 1, становить близько 40% білків клітини м'язової тканини. Гетерогенний. Зазвичай під міозином мається на увазі вся міозіновая фракція. Міозин - повноцінний, добре перетравний білок. Абсолютно чистий міозин розчинний у воді і утворює в'язкий розчин з масовою часткою до 4% білка. Розчини солей лужних металів слабкий молярної концентрації (0,25 - 0,04 моль/дм 3 ) облягають міозин з його розчинів; в сольових розчинах підвищеної молярної концентрації (до 0,6 моль/дм 3 ) він розчиняється. Температура денатурації міозину близько 45 - 50 В° С (у птаха близько 51 В° С); ізоелектрична точка визначається при рН 5,4. Біологічні функції міозину пов'язані з координованим рухом живих організмів і автолітіческіх перетвореннями м'язових тканин після забою тварин.
Актин становить 12-15% всіх м'язових білків і є основним компонентом тонких ниток. Цей білок існує у двох формах - глобулярної (Г-форма) і фибриллярной (Ф-форма). У розчинах з низькою іонною силою актин існує у вигляді мономера з відносною молекулярною масою близько 47 000.
При підвищенні іонної сили розчину до фізіологічного рівня Г-актин полімеризується у Ф-актин, дуже схожий на нитку. Г-актин являє собою одну полипептидную ланцюжок, складену в глобулу. Швидка полімеризація актину відбувається також при додаванні іонів Mg 2 + . При цьому утворюється двунитчатая спіраль, кожна складова в якої нагадує нитку бус, закручених одна навколо іншої. Актин відноситься до повноцінних і легкозасвоюваним білкам.
актоміозіна - це склад...
