ої життєдіяльності клітин і цілих організмів. p align="justify"> Таким чином, нуклеїнові кислоти ДНК і РНК присутні в клітинах всіх живих організмів і виконують найважливіші функції зі зберігання, передачі та реалізації спадкової інформації.
2. Яке будова і значення ферментів
Ферменти (ензими) - це високоспецифічні білки, що виконують функції біологічних каталізаторів. Каталізатор - це речовина, яка прискорює хімічну реакцію, але саме в ході цієї реакції не витрачається. p align="justify"> Всі ферменти за хімічною природою є простими або складними білками з великою молекулярною масою (каталаза - 248000 Д, піруват-дегідрогеназа - 4500000 Д). При гідролізі утворюють амінокислоти і, так само як і білки чутливі до дії високих температур, випромінювання, солей важких металів, концентрованих кислот і лугів. p align="justify"> За будовою ферменти можуть бути однокомпонентними, простими білками, що складаються тільки з амінокислот і двокомпонентними, складними білками. У другому випадку у складі ферменту виявляється додаткова група небілкової природи (рис.1). br/>В
Рисунок 1 - Будова двокомпонентного ферменту
Найчастіше додаткову групу, міцно пов'язану, не відокремлюються від білкової частини (апофермента), називають простетичної групою; на відміну від цього додаткову групу, що легко відділяється від апофермента і здатну до самостійного існування, зазвичай іменують коферментом.
Характерною особливістю двокомпонентних ферментів є те, що ні білкова частина, ні додаткова група окремо не володіють помітною каталітичної активністю. Тільки їх комплекс проявляє ферментативні властивості. При цьому білок різко підвищує каталітичну активність додаткової групи, притаманну їй у вільному стані в дуже малому ступені; додаткова ж група стабілізує білкову частину і робить її менш вразливою до денатуруючих агентам. p> Таким чином, хоча безпосереднім виконавцем каталітичної функції є простетичної група, що утворює каталітичний центр, її дія немислимо без участі поліпептидних фрагментів білкової частини ферменту.
Більше того, в апофермент є ділянка, що характеризується специфічною структурою, вибірково зв'язуючий кофермент. Це так званий коферментсвязивающій домен; його структура у різних апофермент, що з'єднуються з одним і тим же коферментом, дуже схожа. Такі, наприклад, просторові структури нуклеотідсвязивающіх доменів ряду дегідрогеназ. p> Інакше йде справа у однокомпонентних ферментів, які не мають додаткової групи, яка могла б входити в безпосередній контакт з Перетворювані з'єднанням (рис. 2). Цю функцію виконує частину білкової молекули, звана каталітичним центром. Припускають, що каталітичний центр однокомпонентного ферменту являє собою унікальне поєднання кількох амінокислотних залишків, що розташовуються в певній частині білкової молекули. br/>В
Рисунок 2 - Схема будови ферменту
Амінокислотні залишки, що утворюють кат...
