Теми рефератів
> Реферати > Курсові роботи > Звіти з практики > Курсові проекти > Питання та відповіді > Ессе > Доклади > Учбові матеріали > Контрольні роботи > Методички > Лекції > Твори > Підручники > Статті Контакти
Реферати, твори, дипломи, практика » Новые рефераты » Постсинтетическом модифікація білків у нормі

Реферат Постсинтетическом модифікація білків у нормі





формування білка, які не зачіпають його генетичного коду, тобто відносяться безпосередньо до самого білку, а не є наслідком зміни в нуклеїнових кислотах. Цьому процесу піддаються майже всі відомі білки, але він проходить у всіх по-різному. p align="justify"> Доцільно виділити дві основні групи процесів модифікації білків:

) процеси, що призводять до появи дериватів основних 20 амінокислот, тобто модифікації первинної структури;

) процеси, не пов'язані з появою нових амінокислот і відповідальні головним чином за зміну конформації або розмірів поліпептидного ланцюга.


2. Процеси ковалентного модифікації на рівні амінокислотних радикалів


У складі білків, крім загальновідомих 20 основних кодованих амінокислот (1 імінокіслота), часто виявляються мінорні амінокислоти, яких в даний час налічується близько 200. Для мінорних амінокислот немає відповідних кодонів - вони хімічно змінені представники основних амінокислот. Відсутність необхідних кодонів в генетичному коді унеможливлює пряме включення мінорних амінокислот у поліпептидний ланцюг. Тому організм використовує складні обхідні шляхи ферментативних модифікацій радикалів вже синтезованої поліпептидного ланцюга, які відбуваються на декількох рівнях:

) на рівні аміноацил-тРНК;

) у процесі полімеризації поліпептидного ланцюга (котрансляціі);

) після завершення полімеризації первинної поліпептидного ланцюга, всередині клітинних структур (апарат Гольджі), в позаклітинних просторах і в руслі крові.

Численним модифікаціям піддаються бічні радикали деяких амінокислот:

в тиреоглобулине йодується залишки тирозину . Щитовидна залоза синтезує гормони - йодовані похідні тирозину (йодтироніни). Тиреоглобулін - глікопротеїн з Мr = 660 кДа, що містить 115 залишків тирозину. Гормон синтезується в фолікулах щитоподібної залози, на рибосомах шорсткого ЕР, де відбувається формування вторинної та третинної структури, включаючи процеси глікозилювання. З цистерн ЕР тіреогобулін надходить у АГ, включається до складу секреторних гранул і секретується в позаклітинний колоїд, де відбувається йодування залишків тирозину та освіта йодтиронінів. Йодування здійснюється в кілька етапів (рис. 1).

Освіта йодтиронінів відбувається в кілька етапів: транспорт йоду в клітини щитовидної залози; окислення йоду; йодування залишків тирозину; освіта йодтиронінів: транспорт їх у кров. ДІТ - дийодтиронин; Тг - тиреоглобулін; Т 3 - трийодтиронін, Т 4 - тироксин.


В 

Рис. 1. Схема синтезу йодтиронінів


У ферментах згортання крові карбоксіліруются...


Назад | сторінка 3 з 11 | Наступна сторінка





Схожі реферати:

  • Реферат на тему: Методи полярографії і амперометрія в аналізі амінокислот і білків
  • Реферат на тему: Вплив комплексу амінокислот на процеси травлення у перепелів
  • Реферат на тему: Класифікація амінокислот. Незамінні амінокислоти
  • Реферат на тему: Біосинтез амінокислот
  • Реферат на тему: Класифікація, фізико-хімічні властивості амінокислот