залишки глутамату. Карбоксилювання здійснює карбоксилаза, коферментом якої служить відновлена ​​форма вітаміну К (рис. 2). Цей процес посттрансляційної модифікації протікає в ЕР гепатоцитів. Залишки ? - карбоксіглутаміновой кислоти в FVIIa, IXa, і Xa забезпечують взаємодію цих ферментів за допомогою Са 2 + з негативно зарядженими фосфоліпідами клітинної мембрани.
В
Рис. 2. Посттрансляційної карбоксилювання залишків глутамінової кислоти
3. Процеси, що не включають освіту дериватів амінокислот
постсинтетическом білок амінокислота карбоксилювання
До цієї групи слід віднести модифікацію шляхом протеолізу, а також фізико-хімічні процеси, в результаті яких змінюється конформація.
Частковий протеоліз. Багато білки, секретуються з клітини, спочатку синтезуються у вигляді молекул-попередників, функціонально неактивних. Видалення частини поліпептидного ланцюга специфічними ендопротеазамі призводить до утворення активних молекул. Деякі білки-попередники розщеплюються в ЕР або АГ, інші після секреції. Так, неактивні попередники секретується ферментів - зимогена - утворюють активний фермент після розщеплення по певних ділянок молекули.
Ковалентний модифікація. Структурні білки і ферменти можуть активуватися або инактивироваться в результаті приєднання різних хімічних груп: фосфатних, ацильних, метильних, олігосахаридних та інших. 13 кодованих амінокислот (включаючи пролін) дають хоча і різноманітні, але загалом однотипні деривати. Для інших амінокислот останні в складі білків не відомі, хоча і зустрічаються у складі пептидів. Триптофан НЕ модифікується. Деякі амінокислотні залишки в більшій мірі схильні модифікації, наприклад лізин, серин, треонін, цистеїн, гістидин, тирозин, інші - менше.
Описувані процеси можна розділити на три групи.
. Модифікація оборотна (наприклад, при фосфорилировании - дефосфорілірованія, що лежить в основі регуляції активності ферментів). Зазвичай при цьому відбуваються локальні зміни конформації або взаємодій між субодиницями. p align="justify">. Модифікація носить безповоротний характер. У цих випадках лігандірованние амінокислоти мають значення або для освіти простетичної групи, або для остаточної конформації білків. Так, гідроксилювання проліну, що приводить до появи оксипроліну, як і гідроксилювання лізину, має вирішальне значення для формування еластину і колагену. p align="justify">. Дериват з'являється у складі фізіологічно активного поліпептиду або амінокислоти, що виникає в організмі в результаті біосинтезу білка-попередника, який потім піддається...
