іческіе дослідження дають можливість оцінювати за ступенем парамагнетизму число неспарених електронів в атомах речовини (парамагнітні речовини втягуються в магнітне поле). Діамагнетик виштовхуються магнітним полем і ступінь цього виштовхування обумовлена ​​електронною будовою молекул і речовини. Особливо показово відмінність молярних діамагнітних сприйнятливості cd, паралельних і перпендикулярних площині молекул бензолу, нафталіну та інших ароматичних вуглеводнів. Це доводить існування електронних струмів в площинах ароматичних молекул. br/>
2. Напишіть хімічну формулу пептиду серил-лейцил-Треона-проліну
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH | | | CH3 CH CH2 | | (CH3) 2 C2H5
3. Наведіть приклади залежності біологічної активності білків від їх первинної структури
Білки - це високомолекулярні сполуки (полімери), що складаються з амінокислот - мономерних ланок, з'єднаних між собою пептидними зв'язками. Всі 20 амінокислот, що зустрічаються в білках, це a-амінокислоти, загальною ознакою яких є наявність аміногрупи - NН2 і карбоксильної групи - СООН у a-вуглецевого атома. a-амінокислоти відрізняються один від одного структурою групи R і, отже, властивостями. Всі амінокислоти можна згрупувати на основі полярності R-груп, тобто їх здатності взаємодіяти з водою при біологічних значеннях рН.
Пептидні зв'язки утворюються при взаємодії a-аміногрупи однієї амінокислоти з a-карбоксильної групою іншої амінокислоти: Пептидная зв'язок - це амідна ковалентний зв'язок, що з'єднує амінокислоти в ланцюжок. Отже, пептиди - це ланцюжки амінокислот. p align="justify"> Зображення послідовності амінокислот в ланцюзі починається з N-кінцевої амінокислоти. З неї ж починається нумерація амінокислотних залишків. У поліпептидного ланцюга багаторазово повторюється група:-NH-CH-CO-. Ця група формує пептидний кістяк. Отже, поліпептидний ланцюг складається з остова (скелета), що має регулярну, повторювану структуру, і окремих бічних ланцюгів R-груп. Первинна структура характеризується порядком (послідовністю) чергування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Навіть однакові по довжині і амінокислотним складом пептиди можуть бути різними речовинами тому, що послідовність амінокислот в ланцюзі у них різна. Послідовність амінокислот у білку унікальна і детермінується генами. Навіть невеликі зміни первинної структури можуть серйозно змінювати властивості білка. Було б неправильно зробити висновок, що кожен амінокислотний залишок в білку необхідний для збереження нормальної структури і функції білка. p align="justify"> Функціональні властивості білків визначаються їх конформацией, тобто розташуванням поліпептидного ланцюга в просторі. Унікальність конформації для кожного білка визначається його первинною структурою. У білках розрізняють два рівня конформації пептидного ланцюга - вторинну і тр...
