опротеїном з молекулярною масою 60 кДа. Він синтезується в печінці і циркулює в крові в концентрації 220 нМ [31]. Тафі є профермента і потребує активації для перетворення на активний фермент ТАФІа. Така активація здійснюється в основному комплексом тромбін-тромбомодулін [32], [33], але також може здійснюватися і плазміном [34], [35], трипсином [34] або одним тромбіном [32], [34], хоча і набагато повільніше . ТАФІа є нестабільним при 37 В° С, час його напівжиття при цій температурі 8-9 хв [33]. Інгібуючу дію Тафі полягає у видаленні С-кінцевих лізінових амінокислотних залишків, що з'являються на фібрин в процесі його деградації [36]. br/>
Робота системи фібринолізу
Розщеплення фібрину плазміном? ключова реакція фібринолізу, фізіологічною роллю якого є розчинення фібринових згустків крові, що утворюються в результаті роботи системи згортання. Згустки являють собою скупчення клітин крові, переплетене мережею полімеризованого білка фібрину. Фібринових частина згустку формується таким чином. Серинових протеаза тромбін активує білок фібриноген, отщепляя від нього негативно заряджені Фібринопептиди A і B і утворюючи при цьому активний мономер фібрину розмірами 45нм x 2нм. p align="justify"> Такі мономери швидко полімеризуються між собою у довгі дволанцюжкові нитки (протофібрілли), радіусом 3-5 нм [2], [37]. Утворилися протофібрілли згодом збираються в більші структури? фібрили, які і складають мережу згустку [2]. Параметри згустку залежать від умов полімеризації: концентрацій тромбіну і фібриногену, іонної сили розчину [37]. Утворилися фібрили мають відносно постійний діаметр по всьому об'єму згустку і можуть гілкуватися [38]. При фізіологічних умовах діаметр фібрил може становити 50-100 нм [38]. Суть фібринолізу полягає в розщепленні фібринових волокон. Таке розщеплення здатний робити плазмін, що є серинових протеазой і циркулює в крові у вигляді свого неактивного попередника плазміногену. Перетворення плазміногену в плазмін відбувається під дією специфічних активаторів [39]. p align="justify"> Поява фібрину в плазмі викликає зміну швидкості активації плазміногену за допомогою ТПА на 3 порядку [24], цим ініціюючи запуск фібринолізу. Активний центр плазміну містить амінокислотні залишки, типові для серинових протеаз (His 602, Asp 645, Ser 740), в той час як лізин-зв'язуючі ділянки, які входять до складу п'яти Крінгл-доменів плазміну забезпечують взаємодію ферменту з фібрин, фібриногеном і ? 2 - антиплазміном [39], тому пов'язаний з фібрином плазмін набагато гірше інгібується антиплазміном [2], що є дуже важливим фізіологічним ефектом, тому що в даному випадку активація системи фібринолізу відбувається тільки в області наявності згустку. На кожному мономере фібрину знаходяться два сайти зв'язування плазміну [40] (рис. 3), хоча в процесі деградації з'являються додаткові центри зв'язування ...
