рменту, що призводить до відносить. збільшення швидкостей ін р-цій за участю субстратів менших розмірів. У нек-яких випадках можливе також зміна напрямку р-ції. Так, фермент ендополігалактуроназа, що каталізує розщеплення полігалактуроновой к-ти в середині молекули, після іммобілізації отщепляет нізкомол. фрагменти від кінців молекули. Істот. вплив на кінетику р-цій, каталізуються іммобілізованими ферменную, надають два дифузійних бар'єру - зовнішній і внутрішній. Перший обумовлений наявністю тонкого неперемешіваемий шару розчинника навколо частинки іммобілізованого ферменту (шару Нернста). Товщина цього шару залежить від швидкості перемішування. Тому збільшення останньої або швидкості струму р-ра в колонці з іммобілізованим ферментом збільшує швидкість ферментативної р-ції. Внутр. дифузійний бар'єр виникає внаслідок обмеження своб. дифузії субстрату всередині сітки полімерної матриці. Іммобілізація ферментів створює ряд переваг. До них відносяться: більш висока стабільність ферментних препаратів, можливість їх видалення з реакц. середовища та його повторного використання, а також можливість створення безперервних процесів на ферментних колонках. Важливе значення має відносить. стабільність іммобілізованих ферментів до денатуруючих впливів - нагріванню, дії агресивних середовищ, автолизу та ін Останньому схильні протеолітіч. ферменти. Іммобілізація роз'єднує молекули цих ферментів і повністю виключає такий процес. Завдяки цьому вдалося вивчити механізм утворення протеолітіч. ферменту пепсину з його попередника пепсиногену (при цьому від останнього відщеплюється пептид, що складається з 42 амінокислотних залишків). Було показано, що ця р-ція каталізується самим пепсином. Іммобілізовані ферменти застосовують у вироби, L-амінокислот, 6-амінопеніциланової до-ти, з до-рій отримують полусінтетіч. пеніциліни, у синтезі преднізолону, для видалення лактози з продуктів харчування, що використовуються хворими з лактазною недостатністю, у виготовленні ферментних електродів для експрес-визначення сечовини, глюкози та ін в-в, для створення апаратів В«мистецтв. нирка В»іВ« мистецтв. печінка В», для видалення ендотоксинів, що утворюються в процесі загоєння ран і опіків, при лікуванні нек-яких онкології, захворювань та ін Велике значення придбали в клинич. і лаб. практиці імуноферментні методи аналізу, в яких брало також використовуються іммобілізовані ферменти.
Завдання № 5
Вітамін В. Загальні уявлення про будову вітаміну, його коферментні форми, три приклади участі їх у біохімічних реакціях.
Вітамін В1 вперше виділений в кристалічному вигляді Функом.
Добова потреба - 1-3 мг.
Поширення в природі. Хліб грубого помелу, горох, квасоля, м'ясні продукти. У кисло середовищі В1 стійок до нагрівання і кип'ятіння, але легко руйнується при нагріванні в нейтральному і лужному сере...
