тних залишків.
А чи здатна математика відповісти на питання, вирішене лінгвістикою: чи можна дати суворе визначення різниці між малими та великими пептидами (олигопептидами і поліпептидами)?
Спробуємо на нього відповісти, користуючись міркуваннями нашого великого співвітчизника математика Андрія Миколайовича Колмогорова (1903-1987), про малих (S) і великих (G) числах, свідком яких автор був на семінарі в МГУ в 1958 р. Колмогоров міркував приблизно так. Числа існують у певній системі числення. Система числення, якою користується переважна частина людства, визначається величиною m = 10. Тоді в рамках цієї десяткової системи малими числами будуть такі, які задовольняють умові m> S> m, а великі - G>> m. Іншими словами, малі числа по порядку величини можна порівняти з величиною підстави системи числення, а великі - в багато разів її більше.
До олігопептиди і білкам ці міркування можна застосувати таким чином. Ще раз відзначимо те, що ці речовини формуються з 20 різних амінокислотних залишків, а зазвичай використовуються числа утворюються з 10 різних цифр. Отже, аналогом числової системи числення в нашому випадку є амінокислотна система числення, що характеризується величиною 20, і тоді малими (олигопептидами) можна вважати такі, в яких міститься менше або більше 20 амінокислотних залишків (20> n> 20), а великі - у яких їх багато більше 20, (n>> 20). Цей критерій є суто математичним, але, проте, його можна побачити і в фізичних, і в біологічних властивості олигопептидов і білків. Але про це буде розказано в наступних розділах. h2> Фізика
Ключовими у фізиці є поняття: взаємодії, енергія і ентропія (ентропія - міра невпорядкованості, відповідно, негативна ентропія - міра впорядкованості). При фізичному погляді на світ білків і олігопептидів такі поняття також вельми корисні. Молекули цих речовин здійснюють взаємодії як всередині себе, так і з зовнішніми молекулами. Ці взаємодії спрямовані на придбання окремими молекулами або молекулярними комплексами певної просторової форми (конфігурації або конформації), що в конкретних умовах призводить до досягнення мінімально можливої вЂ‹вЂ‹енергії при даної ступеня невпорядкованості. А різноманіття можливих амінокислотних послідовностей лежить в основі незмірно більшого різноманіття їх можливих просторових (Вже не лінійних) конфігурацій. p> Як порівняно просто влаштована ДНК! Для виявлення загальної конфігурації її подвійний спіралі на початку 1950-х рр.. минулого століття Вотсону і Крику, любили обговорювати наукові проблеми за чашкою кави, знадобилося випити не дуже багато літрів цього тонізуючого напою, щоб розібратися в принципах її організації. Так ж трохи часу (всього кілька років) знадобилося на те, щоб у 1960-х рр.. описати, як послідовність азотистих основ ДНК і РНК транслюється (Перекладається) на мову амінокислотних залишків. Здавалося б, ще трохи (Припустимо, не більше 10 років), і загальні принципи формування просторової структури білків будуть знайден...
