урація білків. При нагріванні білків посилюється тепловий рух атомів і поліпептидних ланцюгів в білкових молекулах, в результаті чого руйнуються так звані слабкі поперечні зв'язки між поліпептидними ланцюгами (наприклад, водневі), а також послаблюються гідрофобні та інші взаємодії між бічними ланцюгами. У результаті цього змінюється конформація поліпептидних ланцюгів в білкової молекулі. У глобулярних білків розгортаються білкові глобули з подальшим згортанням за новим типом; міцні (ковалентні) зв'язки білкової молекули (Пептидні, дисульфідні) при такій перебудові не порушуються. Теплову денатурацію білка фібрилярні колагену можна представити у вигляді плавлення, так як в результаті руйнування великого числа поперечних зв'язків між поліпептидними ланцюгами фібрилярна структура його зникає, а колагенові волокна перетворюються на суцільну склоподібну масу.
У молекулярній перебудові білків при денатурації активна роль належить воді, яка бере участь в утворенні нової конформаційної структури денатурованого білка. Повністю зневоднені білки, виділені в кристалічному вигляді, дуже стійкі і не денатурують навіть при тривалому нагріванні до температури 100 В° С і вище. Денатуруються ефект зовнішніх впливів тим сильніше, чим вище гідратація білків і нижче їх концентрація в розчині.
Денатурація супроводжується змінами найважливіших властивостей білка: втратою біологічної активності, видовий специфічності, здатності до гідратації (розчиненню, набухання); поліпшенням атакується протеолітичними-ферментами (у тому числі травними); підвищенням реакційної здатності білків; агрегуванням білкових молекул.
Втрата білками біологічної активності в результаті їх теплової денатурації призводить до інактивації ферментів, що містяться в рослинних і тваринних клітинах, а також до відмирання мікроорганізмів, що потрапляють в продукти в процесі їх виробництва, транспортування і зберігання. У цілому цей процес оцінюється позитивно, так як готову продукцію за відсутності її повторної обсіменіння мікроорганізмами можна зберігати порівняно тривалий час (в охолодженому або замороженому вигляді).
В результаті втрати білками видовий специфічності харчова цінність продукту не знижується. У ряді випадків це властивість білків використовується для контролю технологічного процесу. Наприклад, по зміні забарвлення ХРОМОПРОТЕЇДІВ м'яса - міогло-біна з червоною на світло-коричневу судять про кулінарної готовності більшості м'ясних страв.
Втрата білками здатності до гідратації пояснюється тим, що при зміні конформації поліпептидних ланцюгів на поверхні молекул білка з'являються гідрофобні групи, а гідрофільні виявляються блокованими в результаті утворення внутрішньомолекулярних зв'язків.
Поліпшення гідролізу денатурованого білка протеолітичними ферментами, підвищення його чутливості до багатьох хімічних реактивів пояснюється тим, що в нативному білку пептидні групи і багато функціональні (Реакционноспособниє) групи екрановані зовнішньої гідратної оболонкою або знаходяться всередині білкової глобули і таким чином захищені від зовнішніх впливів.
При денатурації зазначені групи опиняються на поверхні білкової молекули.
Агрегирование - це взаємодія денатурованих молекул білка, в результаті якого утворюються міжмолекулярні зв'язки, як міцні, наприклад, дисульфідні, так і численні слабкі.
Наслідком агрегування білкових молекул є утворення більших часток. Наслідки подальшого агрегування частинок білка різні залежно від концентрації білка в розчині. У малоконцентровані розчинах утворюються пластівці білка, що випадають в осад або спливаючі на поверхню рідини (часто з утворенням піни). Прикладами агрегування такого типу є випадання в осад пластівців денатурованого лактоальбумина (при кип'ятінні молока), освіта пластівців і піни білків на поверхні м'ясних і рибних бульйонів. Концентрація білків у цих розчинах НЕ перевищує 1% •
При денатурації білків в більш концентрованих білкових розчинах в результаті їх агрегування утворюється суцільний холодець, утримує всю що є в системі воду. Такий тип агрегування білків спостерігається при тепловій обробці м'яса, риби, яєць і різних сумішей на їх основі. Оптимальна концентрація білків, при якій білкові розчини в умовах нагрівання утворюють суцільний холодець, невідома. Беручи до увагу, що здатність до студнеобразованию у білків залежить від конфігурації (Асиметрії) молекул, треба думати, що для різних білків вказані межі концентрацій різні.
Білки в стані більш-менш обводнених холодців при тепловій денатурації ущільнюються, тобто відбувається їх дегідратація з відділенням рідини в навколишнє середовище. Холодець, підданий нагріванню, як правило, має менші обсяг, масу, пластичність, а також підвищену механічну міцність і велику пружність у порівнянні з вихідним холодцем нативних білків. Ці зміни також є наслідком агрегування молекул денатурованих білків. Реологі...
