#39;язаний стан.
Переміщення іонів одновалентних металів у охолодженої мишеч-
ної тканини взаємопов'язане з конформаційними змінами міофібрил-
лярних білків.
З про з т а в і з в о й с т в а б е л до про в. У біохімії м'язової тканини центральне місце належить білкової системі. Конформаційні прев-
рощення миофибриллярних білків, чітко орієнтовані в просторі і синхронізовані в часі, обумовлюють посмертні зміни м'язової тканини. Частковий протеоліз білків при природній ферменту-
ції м'яса є основним чинником, що визначає біологічну цінність і смакові достоїнства продукту. Від характеру і ступеня зраді-
ня як миофибриллярних, так і саркоплазматических білків багато в чому залежить оборотність процесів, що відбуваються в м'язовій тканині під впливом холоду.
Структурні зміни білків на стадіях посмертного задубіння і його дозволу полягають в основному в конформації актомиозинового комплексу. При тривалому зберіганні птиці підвищуються електростатічес-
кий заряд білкових молекул і їх рухливість, що свідчать про появ-
леніі низькомолекулярних фракцій.
У процесі зберігання м'яса спостерігається зміни складу міофібрил-
лярних білків: зменшується кількість міозину в екстракті при m = 0,6 і одночасно збільшується загальний вміст миозинових фракцій у екс-
тракті при m = 1,2. Причиною цього, ймовірно, є агрегує-
вання молекул міозину при зниженні рН. При зберіганні протягом тривалого-
ного часу зростає вміст фракції актину в екстракті при m = 1,2, що відбувається мабуть, в результаті катептіческого протеолізу бел-
ков. Крім того, при зберіганні м'яса підвищується екстрагуються при малої
іонної силі мінорних білків, зокрема М-протеїну.
Про зміни властивостей білків у автолізірующей м'язової тканини часто судять за показником розчинності, під яким мають на увазі сте-
пень їх екстрагування буферними розчинами певної іонної сили. За розчинності саркоплазматических білків можна мати уявлення про процесах їх агрегації з миофибриллярного білками, протеолизе і Дена-
тураціі; по розчинності миофибриллярних білків - про проходження м'язової тканиною окремих стадій автоліз, цілісності міофібрілляр-
ної структури, а також про протеолизе і денатурації.
Безпосередньо після припинення життя міозин і актин простран
ственно розділені і існують у вигляді двох самостійних білків, поетів-
того розчинність актомиозинового фракції парного м'яса відразу після забою велика.
При розвитку посмертного задубіння під впливом енергії гідроліт-
тичного розщеплення АТФ відбуваються конформаційні зміни міозину і актину, в результаті чого утворюється актоміозін, що має значи-
тельно велику молекулярну масу, ніж складові його структур-
ві субодиниці. У результаті утворення актоміозіна зменшується його розчинність, мінімальне значення якої за часом збігається з най-
більшою величиною развиваемого напруги при посмертному задубіння. При вирішенні останнього розчинність актоміозіна зростає, що пояснюється роз'єднанням комплексу з утворенням просторово не зв'язаних міозину і актину. Таким чином, фазовий характер зміни розчинності актоміозіна визначається періодичністю конформационное-
них перетворень білків, а ступінь екстрагуються актоміозіоновой фракції дозволяє з достатньою точністю судити про час і ступеня проходження посмертних процесів в м'язовій тканині. p> Відмічуване при зберіганні зменшення розчинності міофібрілляр-
них білків, безсумнівно, обумовлено їх з'єднанням з утворенням акто-
миозинового комплексу та підтверджує настання стадії посмертного задубіння м'язової тканини. Зниження в цей період рН до кінцевого значення, розщеплення глікогену і АТФ, а також зростання вільних іонів кальцію в межфібріллярних просторі свідчать про наявність в м'язовій тканині умов, необхідних для розвитку посмертного окочим-
нения. Цей період характеризується зростанням пружності і зниженням влагоудерживающей здатності м'яса, зниження рН обумовлює, крім того, ізоелектрична осадження міозину.
Через деякий час розчинність актоміозіна збільшується, що вказує на дисоціацію білків, наступаючу при вирішенні посмер-
тного задубіння і переході м'язової тканини в розслаблений стан. рН знову зростає, а вміст вільних іонів кальцію в міофібрил-
лах зменшується.
Розчинність саркоплазматических білків у первісний період зберігання знижується. В охолодженому м'ясі це зниження відбувається в тече-
ня 1-2 діб зберігання і становить 20%.
Зміни небілкових компонентів м'язової тканини корелює з змінами саркоплазматических і миофибриллярних білків при збер-
нії. На пізніх стадіях автолізу їх розчинність зростає і перевищує розчинність в парному м'ясі.
К а т е...
