випадку, якщо під оборотністю процесів розуміється відновлення нативних третинної і вторинної структур білків молока. Практичне значення має оборотне поведінку білків, коли вони з обложеної форми можуть переходити знову в колоїдно-дисперсне стан. Сичужні згортання в будь-якому випадку представляє собою необоротну денатурацію, так як при цьому розщеплюються головні валентні зв'язку. Сичужні казеїни НЕ можуть перейти знову до первісної колоїдну форму. І навпаки, оборотність може сприяти гелеутворення пара - Н-казеїну сублімації сушіння при додаванні концентрованого розчину кухонної солі. Звернемо також процес утворення м'якого гелю, що володіє тиксотропні властивості, в УВТ-молоці при кімнатній температурі. На початковій стадії легке струшування призводить до пептізаціі гелю. Осадження кислоти казеїну - оборотний процес. В результаті додавання відповідної кількості лугу казеїн у вигляді казеината знову переходить у колоїдний розчин. Пластівців казеїну має також велике значення з точки зору фізіології харчування. М'який згусток утворюється при додаванні слабокислих компонентів, наприклад, лимонної кислоти, або видаленні частини іонів кальцію методом іонообміну, а також при попередній обробці молока протеолептіческімі ферментами, т. к. такий згусток утворює в шлунку тонкий м'який згусток.
1.4 Гідроліз білків молока
За молекулярному вазі казеїну та інших молочних білків можна укласти, що білкова молекула є складним з'єднанням. Молекули білків молока під впливом кислот, лугів, а особливо ферментів протеаз, що виділяються молочнокислими і іншими бактеріями, гідролізуються з утворенням речовин меншого молекулярного ваги, аж до амінокислот. Природно, що при гідролізі білка не відразу виходять кінцеві продукти розпаду, а утворюються проміжні сполуки.
Кінцевими продуктами гідролізу білків є альфа-амінокислоти, у яких при першому вуглецевому атомі після кислотної групи замість одного атома водню знаходиться аминная група. Число амінокислот в білках доходить до 30. p> Русский біохімік А.Я.Данілевскій близько 80 років тому вперше висловив припущення, що зв'язок амінокислот в білках може бути здійснена допомогою пептидного зв'язку, одержуваної при взаємодії двох амінокислот
NH 2 - CH 2 - COOH + NH 2 - CH 2 - COOH => NH 2 - CH 2 - CO - NH - CH 2 - COOH + H 2 O
Амінооцтова кислота Дипептид
З двох амінокислот виходить дипептид, який, маючи також вільні аминогруппу і карбоксильну (кислотну), вступає в реакцію з новою амінокислотою, даючи трипептид і т.д. У результаті, з великого числа амінокислот можуть утворюватися поліпептиди.
Синтез подібного роду поліпептидів здійснив німецький хімік Е. Фішер, який стверджував, що білки побудовані з амінокислот, з'єднаних тільки пептидними зв'язками.
Погляди Е. ...
