Теми рефератів
> Реферати > Курсові роботи > Звіти з практики > Курсові проекти > Питання та відповіді > Ессе > Доклади > Учбові матеріали > Контрольні роботи > Методички > Лекції > Твори > Підручники > Статті Контакти
Реферати, твори, дипломи, практика » Курсовые проекты » Білки злакових. Їх біолого-фізіологічне значення. Порушення травлення, що викликається глютенина, авенін, гордеїн

Реферат Білки злакових. Їх біолого-фізіологічне значення. Порушення травлення, що викликається глютенина, авенін, гордеїн





в з іншими компонентами їжі (ліпідами, вуглеводами і т. Д.). Тому визнано, що функціональні властивості білків повинні виражатися не тільки в численних значеннях, але й у профілях залежностей від технологічних або інших факторів. Даний підхід в оцінці функціональних властивостей знайшов відображення в застосуванні для білків нового терміну - «технофункціональние», що включає особливості технологічних процесів при виробництві, зберіганні та споживанні харчових продуктів. При цьому функціональні властивості білків оцінюються для конкретних харчових систем в рамках обраного напрямку шляхом порівняння їх з властивостями традиційних або інших відомих білків [2, с.91].

Розчинність, будучи первинним показником оцінки функціональних властивостей білків. У першому випадку визначають кількість азоту, у другому - кількість білка, що перейшло у розчин (у відсотках від загального вмісту його в продукті). Специфічна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах, нерівномірне розташування гідрофобних і гідрофільних груп на поверхні білків, наявність або відсутність спіраль ділянок обумовлюють особливості функціональних властивостей. Розчинність найбільшою мірою залежить від присутності нековалентних взаємодій: гідрофобних, електростатичних і водневих зв'язків. При розгляді гідрофобних взаємодій білків розрізняють середню і відносну (поверхневу) гідрофобність. Під середньою гидрофобностью розуміють енергію стабілізації, що припадає на одну неполярну бічну групу при зв'язуванні її всередині глобули білкової молекули, під відносної - ступінь гідрофобної взаємодії неполярних залишків амінокислот, розташованих на поверхні глобул. Останній вид гідрофобності оцінюється щодо зв'язування з ліпідами і вуглеводами, розподілу білків в двофазних водних системах, що містять полімери з різною гідрофобністю, і т.д. За рахунок відносної гідрофобності здійснюється взаємодія з ліпідами і формується четвертичная структура білків. Чим нижче відносна гидрофобность білків (тобто нижче взаємодія між глобулами і вище сила відштовхування), тим вище взаємодія їх з молекулами розчинника, отже вище розчинність [2, с.92].

Внесок електростатичних сил в розчинність білків залежить від рН середовища і присутності солей. При рН, відповідному ізоелектричної точці, білки мають найменшу розчинність, оскільки сумарний заряд на їх молекулах дорівнює нулю і частинки позбавлені здатності відштовхуватися за рахунок електростатичних взаємодій з молекулами розчинника. У кислому або лужному середовищі, навпаки, забезпечується взаємодія протилежно заряджених іонів розчинника (Н + або ОН- відповідно) з поверхнями білкових частинок, заряджених позитивно в кислому середовищі і негативно в лужному, а значить і перехід білків в розчин. У кислому середовищі білок має позитивний заряд внаслідок придушення дисоціації карбоксильних (-СООН) груп, в лужному - негативний за рахунок придушення дисоціації основних (-NH2) груп [2, с.93].

Залежність розчинності білків від концентрації солей носить нелінійний характер. При додаванні невеликих кількостей солей розчинність збільшується, оскільки іони перешкоджають електростатичного взаємодії бічних груп білка між собою. Високі концентрації солей, що знижують гідратацію поліпептидних ланцюгів, навпаки, посилюють гідрофобні білок-білкові взаємодії і викликають випадання білка в осад (висолювання). Використання як розчинника води, розведених розчинів солей, лугів і водно-спиртових розчинів забезпечує переклад гетерогенних сумішей в розчин, відповідно, альбумінів, глобулінів, глютеліну і проламіни та отримання білкових фракцій, що розрізняються за амінокислотним складом, молекулярною масам і функціональними властивостями [2, с.93].

Відмінності в розчинності білків харчової сировини лежать в основі технологічних процесів виділення ізолятів і концентратів і мають безпосереднє відношення до якості багатьох харчових продуктів. Важливе значення розчинність білків має для підвищення якості харчових продуктів, у виробництві яких передбачений їхній гідроліз (автолиз) і денатурація (початкові технологічні стадії, сушка і зберігання). Втрата розчинності, як правило, супроводжується зміною та інших важливих функціональних властивостей, що значною мірою відбивається на якості продуктів і ступеня перевариваемости білка в шлунково-кишковому тракті. Особливі вимоги до розчинності білків пред'являються при використанні останніх у виробництві напоїв, хлібних, борошняних кондитерських і макаронних виробів. У напоях застосовуються білки з високою розчинністю, у виробах з борошна - з низькою. Застосування білків з надмірно високою розчинністю у складі хлібопекарських поліпшувачів негативно відбивається на еластично-в'язкопружних властивостях тесту. Незначна кількість розчинного білка повинно міститися в текстурованих формах білка, зернових продуктах, приготовлених високотемпературної екструзією, і макаронних виробах...


Назад | сторінка 18 з 26 | Наступна сторінка





Схожі реферати:

  • Реферат на тему: Фракціонування білків м'яса. Кількісне визначення білків
  • Реферат на тему: Взаємодії білків з РНК - структурний комп'ютерний аналіз
  • Реферат на тему: Гідроліз білків
  • Реферат на тему: Виділення білків
  • Реферат на тему: Будова, властивості та функції білків