рез їх цитоплазматичну мембрану. Протеолітичні ферменти, що виділяються клітинами мікроорганізмів у навколишнє середовище (екзоферменти), здійснюють гідроліз ряду пептидних зв'язків у молекулах білків. Утворені при цьому частки білкової молекули (поліпептиди і олігопептиди) можуть використовуватися клітинами мікробів, в яких вони потім руйнуються внутрішньоклітинними протеолітичними ферментами - пептидазами - до вільних амінокислот. Утворилися при розпаді білка амінокислоти можуть йти на синтез білків клітини або піддаватися подальшому розщеплення. p align="justify"> Шляхи внутрішньоклітинного або позаклітинного розщеплення амінокислот можуть бути різними. В принципі можливі наступні процеси:
а) дезамінування, що відбувається шляхом відщеплення аміаку:
R СН 2 СНNН 2 СООН Г < span align = "justify"> R СН = СНСООН + NН 3 ;
б) окислювальне дезамінування:
R СНNН 2 СООН + 1/20 2 Г R СО СООН + NН 3 ;
в) відновне дезамінування:
R СНNН 2 СООН + 2Н Г R СН 2 СООН + NН 3 ;
г) декарбоксилювання:
R СНNН 2 СООН Г До СН < span align = "justify"> 2 NH 2 + С0 2 .
Утворені з білків амінокислоти минерализуются з різною швидкістю. Деякі з них (треонін, метіонін) більш стійкі, інші амінокислоти, навпаки, вельми легко розкладаються (аргінін, триптофан). p align="justify"> Після дезамінування вуглецевий залишок піддаєтьс...
