ири заступника при пЃЎ -Вуглецевому атомі різні (тобто пЃЎ-вуглецевий атом вуглецю асиметричний). Тому ці амінокислоти мають оптичну активністю (здатні обертати площину поляризованого світла) і можуть існувати у формі двох оптичних ізомерів - L (левовращающіе) і D (Правообертальні). Однак всі природні амінокислоти є L-амінокислотами. До числа ж винятків можна віднести D-ізомери глутамінової кислоти, аланіну, валіну, фенілаланіну, лейцину і ряду інших амінокислот, які виявлені в клітинній стінці бактерій; амінокислоти D-конформації входять до складу деяких пептидних антибіотиків (у тому числі Актіноміцини, бацитрацину, Граміцидин A і S), алкалоїдів з ріжків і т. д.
Класифікація амінокислот
Вхідні до складу білків амінокислоти класифікують залежно від особливостей їх бічних груп. Наприклад, виходячи з їх ставлення до води при біологічних значеннях рН (близько рН 7,0), розрізняють неполярні, або гідрофобні, амінокислоти і полярні, або гідрофільні. Крім того, серед полярних амінокислот виділяють нейтральні (незаряджені); вони містять по одній кислої (карбоксильная) і однієї основній групі (аминогруппа). Якщо ж у амінокислоті присутні більше однієї з вищеназваних груп, то їх називають, відповідно, кислими і основними.
Більшість мікроорганізмів і рослини створюють всі необхідні їм амінокислоти з простіших молекул. На відміну від них тваринні організми не можуть синтезувати деякі з амінокислот, в яких вони потребують. Такі амінокислоти вони повинні отримувати в готовому вигляді, тобто з їжею. Тому, виходячи з харчової цінності, амінокислоти ділять на незамінні і замінні. До числа незамінних для людини амінокислот відносяться валін, треонін, триптофан, фенілаланін, метіонін, лізин, лейцин, ізолейцин, а для дітей незамінними є також гістидин і аргінін. Недолік будь-який з незамінних амінокислот в організмі призводить до порушення обміну речовин, уповільнення росту і розвитку.
В окремих білках зустрічаються рідкісні (Нестандартні) амінокислоти, які утворюються шляхом різних хімічних перетворень бічних груп звичайних амінокислот в ході синтезу білка на рибосомах або після його закінчення (так звана Посттрансляційна модифікація білків) (Див. Білки). Наприклад, до складу колагену (білка сполучної тканини) входять гідроксипролін і гідроксилізин, що є похідними проліну і лізину відповідно; в м'язовому білку Міозин присутній метіллізін; тільки в білку еластині міститься похідне лізину - десмозін.
Використання амінокислот
Амінокислоти знаходять широке застосування в якість харчових добавок. Наприклад, лізин, триптофан, треонін і метіоніном збагачують корми сільськогосподарських тварин, додавання натрієвої солі глутамінової кислоти (глутамату натрію) надає ряду продуктів м'ясний смак. У суміші або окремо амінокислоти застосовують у медицині, у тому числі при порушеннях обміну речовин і захворюваннях органів травлення, при деяких захворюваннях центральної нервової систе...
