я - «теорією протеїну». У міру накопичення нових даних про білках теорія стала неодноразово піддаватися критиці, але до кінця 1850-х незважаючи на критику ще вважалася загальновизнаною.
До кінця XIX століття було досліджено більшість амінокислот, які входять до складу білків. У 1894 році німецький фізіолог Альбрехт Коссель висунув теорію, згідно з якою саме амінокислоти є основними структурними елементами білків. На початку XX століття німецький хімік Еміль Фішер експериментально довів, що білки складаються з амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками. Він же здійснив перший аналіз амінокислотної послідовності білка і пояснив явище протеолізу.
Однак центральна роль білків в організмах не визнавалася до 1926 року, коли американський хімік Джеймс Самнер (згодом - лауреат Нобелівської премії) показав, що фермент уреаза є білком. Складність виділення чистих білків ускладнювала їх вивчення. Тому перші дослідження проводилися з використанням тих поліпептидів, які могли бути очищені у великій кількості, тобто білків крові, курячих яєць, різних токсинів, а також травних / метаболічних ферментів, що виділяються після забою худоби. Наприкінці 1950-х років компанія Armour Hot Dog Co. змогла очистити кілограм бичачої панкреатичної рибонуклеази А, яка стала експериментальним об'єктом для багатьох учених. Ідея про те, що вторинна структура білків - результат утворення водневих зв'язків між амінокислотами, була висловлена ??Вільямом Астбері в 1933 році, але Лайнус Полінг вважається першим ученим, який зміг успішно передбачити вторинну структуру білків. Пізніше Уолтер Каузман, спираючись на роботи Кая Ліндерстрем-Ланга, вніс вагомий внесок у розуміння законів утворення третинної структури білків і ролі в цьому процесі гідрофобних взаємодій. У 1949 році Фред Сенгер визначив амінокислотну послідовність інсуліну, продемонструвавши таким способом, що білки - це лінійні полімери амінокислот, а не їх розгалужені (як у деяких цукрів) ланцюга, колоїди або ціклоли. Перші структури білків, засновані на дифракції рентгенівських променів на рівні окремих атомів, були отримані в 1960-х роках і з допомогою ЯМР в 1980-х роках. У 2006 році Банк даних про білках (Protein Data Bank) містив близько 40 000 структур білків.
У XXI столітті дослідження білків перейшло на якісно новий рівень, коли досліджуються не тільки індивідуальні очищені білки, а й одночасна зміна кількості та посттрансляційних модифікацій великого числа білків окремих клітин, тканин або організмів. Ця область біохімії називається протеомікою. За допомогою методів біоінформатики стало можливо не тільки обробити дані рентгеном-структурного аналізу, але і передбачити структуру білка, грунтуючись на його амінокислотної послідовності. В даний час Кріоелектронні мікроскопія великих білкових комплексів і пророкування малих білків і доменів великих білків за допомогою комп'ютерних програм по точності наближаються до дозволу структур на атомному рівні.
1 . Будова білків
У просторовому будову білків велике значення має характер радикалів (залишків) R-в молекулах амінокислот. Не полярні радикали амінокислот зазвичай розташовуються усередині макромолекули білка і обумовлюють гідрофобні взаємодії; полярні радикали, що містять іоногенні (утворюють іони) групи, зазвичай знаходяться на поверхні макромолекули білка і хар...
