актеризують електростатичні (іонні) взаємодії. Полярні неіоногенні радикали (наприклад, що містять спиртові OH-групи, амідні групи) можуть розташовуватися як на поверхні, так і всередині білкової молекули. Вони беруть участь в утворенні водневих зв'язків.
У молекулах білка a-амінокислот пов'язані між собою пептидними (-CO-NH-) зв'язками:
Побудовані таким чином поліпептидні ланцюга або окремі ділянки всередині поліпептидного ланцюга можуть бути в окремих випадках додатково пов'язані між собою дисульфідними (-SS-) зв'язками, або, як їх часто називають, дисульфідними містками.
Велику роль у створенні структури білків відіграють іонні (сольові) і водню-дние зв'язку, а також гідрофобна взаємодія-особливий вид контактів між гідрофобними компонентами молекул білків у водному середовищі. Всі ці зв'язки мають різну міцність і забезпечують утворення складної, великий молекули білка. Незважаючи на відмінність у будові і функціях білкових речовин, їх елементний склад коливається незначно (у% на суху масу): вуглецю - 51-53; кисню - 21,5-23,5; азоту - 16,8-18,4; водню - 6,5-7,3; сірка - 0,3-2,5. Деякі білки містять у невеликих кількостях фосфор, селен та інші елементи. Особливий характер білка кожного виду пов'язаний не тільки з довжиною, складом і будовою вхідних в його молекулу поліпептидних ланцюгів, але і з тим, як ці ланцюги орієнтуються. Розрізняють чотири рівні організації білкових молекул:
Первинна структура білка
1. Первинною структурою білка - послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі.
Білкова молекула може складатися з однієї або декількох поліпептидних ланцюгів, кожна з яких містить різну кількість амінокислотних залишків. Різноманітність білків майже безмежно, але не всі з них існують в природі.
Вторинна структура білка
2. Вторинна структура білка - спосіб скручування поліпептидного ланцюга в просторі (за рахунок водневого зв'язку між воднем амидной групи - NH - і карбонільної групи - СО -, які розділені чотирма амінокислотними фрагментами). Вторинною структурою володіє більша частина білків, правда, не завжди на всьому протязі поліпептидного ланцюга. В одному витку спіралі зазвичай міститься 3,6 амінокислотних залишку, крок спіралі - 0,544 нм.
Третинна структура білка
3.Третічная структура білка - реальна тривимірна конфігурація закрученої спіралі поліпептидного ланцюга в просторі (спіраль, скручена в спіраль). Третинна структура білка зумовлює специфічну біологічну активність білкової молекули. У формуванні третинної структури, крім водневих зв'язків, велику роль відіграє іонну і гідрофобна взаємодія. За характером «упаковки» білкової молекули розрізняють глобулярні, або кулясті, і фібр-ілллярние, або ниткоподібні, білки.
Для глобулярних білків більш характерна a-спіральна структура, спіралі вигнуті, «згорнуті». Макромолекула має сферичну форму. Вони розчиняються у воді і сольових розчинах з утворенням колоїдних систем. Більшість білків тварин, рослин і мікроорганізмів відноситься до глобулярним білкам. Для фібрилярних білків більш характерна ниткоподібна структура. Вони не розчиняються у воді. Фібрил...
