ртання крові, м'язові скорочення і багато інших фізіологічних процесів - все це побудовано на чіткій, послідовній роботі ферментних систем.
Найважливішою ознакою ферментів є не тільки їх властивість прискорювати протікання хімічних реакцій, але вибірково каталізувати лише певний шлях перетворення даного субстрату. Це одна з основних функцій ферментів в порівнянні з небиологическими каталізаторами.
Возвратность ферментативних реакцій полягає в здатності ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може при певних умовах розчепити жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду. Здатність ферментів прискорювати хімічні процеси, як у бік синтезу, так і розпаду, має велике значення, оскільки створює можливість перемикання цих процесів з одного на інший, чим забезпечує тісний взаємозв'язок катаболізму і анаболізму, гнучкість і пристосованість обміну речовин до впливу зовнішніх і внутрішніх факторів.
Малюнок 2 Схема механізму дії ферментів
Ферменти дуже чутливі до зміни ph середовища (тобто до ступеня кислотності і лужності), в якій вони діють. Кожен фермент має оптимум ph, при якому він найбільш активний.
Для більшості ферментів оптимальне середовище близька до нейтрального рівня кислотно-лужного середовища (ph близько 7,0), так як максимальна активність ферментів проявляється при фізіологічних значеннях ph, а в кислому або лужному середовищі їх активність знижується. Але і з цього правила є винятки, і їх чимало. Наприклад, пепсин, який знаходиться в шлунковому соку, активується лише в дуже кислому середовищі (ph 1,5 - 2,5). Ферменти дуже чутливі і до температури, як ми переконалися. При підвищенні температури до 40-500? С підвищується активність більшості ферментів, що відповідає загальновідомому закону прискорення хімічних реакцій з підвищенням температури. Встановлено, що підвищення температури на кожних 100? С збільшує швидкість ферментативної реакції в 1,5 - 2 рази. І тому необхідно дотримуватися температурного режиму при проведенні проб на ферменти.
Перетворення ферментів відбувається подібно іншим обмінам білків організму. Ферменти постійно оновлюються, синтезуються і розпадаються, що забезпечує їх належний рівень в тканинах.
У результаті секреції або відмиранні клітин ферменти потрапляють в кров. Шляхи виведення ферментів з крові різні. У плазмі крові проходить інактивація ферментів, потім вони поглинаються клітинами ретикулоендотеліальної системи, де внаслідок катаболізму, розпадаються. Частина ферментів виводиться через сечовивідні шляхи і шлунково-кишковий тракт. Але, висновок ферментів з сечею і жовчю займає невелику питому вагу в механізмі виведення ферментів з організму. В основному, ферменти розпадаються в плазмі крові і тканинах і виводяться їх невикористані кінцеві продукти звичайними для білків каналами. Тим не менш, аналіз сечі на вміст ферментів є дуже важливим діагностичним інструментом, що дозволяє виявити багато патологічні процеси в організмі.
В залежності від типу каталізуються реакцій, всі ферменти ділять на шість класів і кілька підкласів. Відповідно до цієї класифікації кожен фермент позначають шифром, який включає номери класу, підкласу і порядковий номер ферменту в подподкласса (табл. 1).
Таблиця 1 Класифікація ферментів по А.Ш. Бішевскому і О.А. Терсенова
КлассТіпа каталізуються реакций№Название1ОксидоредуктазыОкислительно-восстановительные реакціі2ТрансферазиРеакціі міжмолекулярної перенесення: А - В + С=далі=А + В - С3ГідролазиРеакціі гидролитического расщепленія4ЛіазиРеакціі негидролитическим розщеплення з утворенням подвійних связей5ІзомеразиРеакціі зміни геометричної або просторової конфігурації молекули6Лігази, або сінтетазиРеакціі об'єднання двох молекул, що супроводжуються гідролізом макроергів
. Методика визначення активності ферментів і ферментативного спектра в рідинах організму
Методи визначення ферментів в біологічному матеріалі мають свою специфіку, яка обумовлена ??дуже низькою концентрацією ферментів в тканинах. Звичайними методами кількісного аналізу цю концентрацію виміряти неможливо, тому вимірюють концентрацію самого ферменту, а його активність. Активність ензиму оцінюють за швидкістю специфічної хімічної реакції, яка каталізується даними ферментом. У свою чергу, швидкість хімічної реакції пропорційна кількості перетворюваного субстрату або кількості продукту, який утворився за одиницю часу (за годину, хвилину або секунду). Наприклад, активність ферменту альфа-амілази визначають за швидкістю розщеплення крохмалю, що є субстратом для цього ферменту. В якості міжнародної одиниці активності приймається кількість ферменту, здатн...
