ify"> Білки м'язової тканини прийнято розділяти за морфологічним ознакою клітин: саркоплазматическим, миофибриллярних білки і білки строми.
Розподіл білків в структурних елементах м'язової тканини можна представити у вигляді схеми:
Білки саркоплазми . При екстрагуванні м'язової тканини розчином хлористого калію з іонною силою, відповідної іонної силі саркоплазми, в екстракті виявляється група розчинних білків, що складається з Міогена, глобуліну X, міоглобуліна і міоглобіну (таб.2)
Міоген являє собою гетерогенну фракцію білків складається з великої кількості індивідуальних ферментів. Міогеновая фракція становить близько 20% від усіх білків м'язів, Т. Барановський в 1939 р виділив з міогеновой фракції міоген А (близько 20% фракції), міоген В (близько 80%) і в невеликій кількості міоген С. Міоген розчиняється у воді. Молекули Міогена мають глобулярную форму. Молекулярна маса Міогена А 150000, а Міогена В - 81 000. Ізоелектрична точка міогеновой фракції лежить в межах рН 6,0-6,5.
В.А. Енгельгардт виявив у Міогена здатність каталізувати одну з найважливіших реакцій, що протікають в процесі гліколізу м'язової тканини, - розщеплення гексозодіфосфата на дві фосфотріази. У міогеновой фракції ідентифіковані альдолаза (міоген А), дегидрогеназа фосфорогліцероальдегіда, фосфоглюкомутаза, компоненти фосфорілази.
Глобулін X (10-20% від усіх білків м'язів) не розчиняється у воді, розчиняється в сольових розчинах навіть з низькою іонною силою, висаліваются при половині насичення, осідає при діалізі водного екстракту м'язів проти води. Молекулярна маса 160000. Ізоелектрична точка лежить при рН 5,2. Глобулін X володіє ферментативними властивостями.
Міоальбумін становить в м'язовій тканині 1-2% від усіх білків. Він розчиняється у воді, не осідає хлористим натрієм при повному насиченні, але осідає сірчанокислим амонієм. Ізоелектрична точка Міоальбумін знаходиться при рН 3,3.
Міоглобін - дихальний пігмент м'язової тканини, що забарвлює її в червоний колір (рис.4). Він є складним білком, розпадається при гідролізі на білок-глобін і небілкову групу-гем. У м'язах він грає роль резервуара кисню, оскільки володіє більшою спорідненістю до кисню, ніж гемоглобін. Від гемоглобіну відрізняється своєю білковою частиною. Гем містить порфириновой кільце, в якому залізо пов'язано координаційної зв'язком. Молекулярна маса міоглобіну 16800. Ізоелектрична точка лежить при рН 7,0. Міоглобін добре розчиняється у воді.
м'язовий тканину біохімічний аміноазота
Рис.4 Молекула міоглобіну: а - третинна структура; б - ділянки поліпептидних ланцюгів, відповідні - спіральної конфігурації
Міоглобін здатний з'єднуватися не тільки з киснем, а й іншими газами - окисом азоту, окисом вуглецю, сірководнем. При взаємодії з киснем міоглобін може перетворитися на оксимиоглобин, який легко віддає кисень і метміоглобін - окислене з'єднання, що містить тривалентне залізо. Похідні міоглобіну - оксимиоглобин, метміоглобін, нітрозоміоглобін мають характерні спектри поглинання, за якими їх можна визначати.
У м'язової тканини містяться й інші пігменти, які відіграють важливу роль у процесах окислення в м'язі, але вони знаходяться в незначних кількостях і не впливають на її забарвлення. До них відносяться цитохроми, флавін та ін.
Таблиця 2. Вміст білків саркоплазми,%
БелкіСодержаніеСодержаніе білків саркоплазми до загального білку,% Загальний белок16Міогени (А, В, С) 3,220Глобулін Х3,220Міоальбумін0,16 - 0,321-2Міоглобін0,096 - 0,160,6-1,0
З таблиці 2 видно, що білки сарколеми становлять від 41,6% до 43% від загального білка, з них основною частиною від загальної кількості білків є такі білки сарколеми, як Міогена (А, В, С ) і глобулін Х, складові по 20%.
Білки міофібрил - міозин, актин, актомиозин, тропомиозин. Відіграють головну роль у рухової функції організму і тому називаються скорочувальними. Це переважно фібрилярні білки (таб. 3).
Міозин - фібрилярний білок становить близько 40% білків клітини м'язової тканини. Міозин - повноцінний, добре перетравний білок. Абсолютно чистий міозин розчинний у воді і утворює в'язкий розчин з масовою часткою до 4% білка. Розчини солей лужних металів невеликої молярної концентрації (0,25 - 0,04 моль/дм 3) облягають міозин з його розчинів; в сольових розчинах підвищеної молярної концентрації (до 0,6 моль/дм 3) він розчиняється. Температура денатурації міозину близько 45 - 50 ° С (у птаха близько 51 ° С); ізоелектрична точка визначається при рН=5,4. Біологічні функції міозину пов'язані з координованим рухом живих організмів ...
