і автолітичні перетвореннями м'язових тканин після забою тварин.
Таблиця 3. Вміст білків міофібрил,%
БелкіСодержаніеСодержаніе білків саркоплазми до загального білку,% Загальний белок16Міозін5,6 - 6,435 - 40Актін (GF) 1,92 - 2,412 - 15Тропоміозін0,322
З таблиці 3 видно, що білки міофібрил становлять від 49% до 57% від загального білка, з них основною частиною від загального білка є міозин (35% - 40%) і актин (12% - 15 %).
Молекула міозину являє собою довгу фибриллярную нитку з глобулярної головкою і побудована з двох великих та двох малих поліпептидних ланцюгів (Рис.5). Великі поліпептидні ланцюги, згорнуті в?- Спіраль, закручені одна відносно іншої і утворюють подвійну спіраль. На кінці молекули міозину дві більш короткі поліпептидні ланцюжки приєднані до спіралі і як би продовжують її.
Але вони не зв'язуються в загальну спіраль, а перебувають у вільному стані, утворюючи кулясте потовщення - голівку.
Велика кількість полярних груп, а також фібрилярна форма молекули зумовлюють високу гідратацію міозину і його здатність зв'язувати велику кількість води, а також іони калію, кальцію і магнію.
Рис.5. Будова молекули міозину: 1 - глобулярна «головка»; 2 - фібрилярний «хвіст»
тропомиозин - білок палочковидной форми з відносною молекулярною масою близько 70000 Так, постійно присутній в структурі тонких (Актинові) філаментів. Біологічна роль тропомиозина зводиться до регулювання взаємодії актину і міозину в процесі м'язового скорочення. Масова частка тропомиозина становить 10-12% всіх білків міофібрил або 2,5% білків м'язів. Розчинний у воді, але з м'язової тканини водою не витягується. Ізоелектрична точка визначається при рН 5,1.
Актин може існувати у двох формах: глобулярної - G-актин (рис.6) і фибриллярной - F-актин. У розчинах з низькою іонною силою актин існує у вигляді кулястого G-актину з молекулярною масою 47000. При підвищенні іонної сили G-актин полімеризується в F-актин. Полімеризація прискорюється в присутності аденозінфосфата (АТФ), іонів Мg 2+.
Актин становить 12-15% всіх м'язових білків і є основним компонентом тонких ниток. Відноситься до повноцінним і легкозасвоюваним білкам.
актоміозін - це складний комуплекс, який формується при додаванні розчину актину до розчину міозину і супроводжується збільшенням в'язкості розчину. Оскільки ланцюг F-актину містить багато молекул G-актину, кожна нитка F-актину може зв'язувати велику кількість молекул міозину. Ріст припиняється при додаванні АТФ або в присутності іонів Mg 2+. Зміст актомиозина вказує на глибину автолітіческіх перетворень в процесі трупного задубіння.
Рис.6. Будова подвійної спіралі G-актину
Білки строми входять до складу сарколеми і пухкої сполучної тканини, об'єднуючою м'язові волокна в пучки і білки ядер. Ці білки не розчиняються у водно-сольових розчинах. До них відносяться сполучнотканинні білки; колаген, еластин і ретикулін і глікопротеїди - муцини і мукоїди. Останні являють собою слизові білки, що виконують захисні функції і полегшують ковзання м'язових пучків. Ці білки витягуються лужними розчинами.
У ядрах м'язових клітин містяться, принаймні, три білкові фракції: нуклеопротеїни, кислий білок і залишковий білок. Ядро м'язових клітин побудовано головним чином з нуклеопротеидов. Простетичної групою цих складних білків є дезоксирибонуклеїнова кислота, білковими компонентами нуклеопротеидов - гістони. Це неповноцінні білки - в них немає триптофану. Нуклеопротеїди розчиняються в лугах, «Кислий білок» також розчиняється в лугах. На відміну від гістонів в молекулі «кислого білка» міститься триптофан. Після видалення нуклеопротеидов і «кислого білка» в ядрах залишається желеобразная маса - залишковий білок, за властивостями і амінокислотним складом схожий на колаген.
Білки забезпечують організм амінокислотами, які є необхідними насамперед для власного білкового біосинтезу. Надлишкові амінокислоти, руйнуючись, поставляють організму енергію.
Мінімальна добова потреба в білку становить у чоловіків 37 г, у жінок 29 г, проте рекомендовані норми споживання майже вдвічі вище. При оцінці харчових продуктів важливо також враховувати якість білка. При відсутності або низькому вмісті незамінних амінокислот білок вважається малоцінних. Відповідно такі білки повинні споживатися в більшій кількості. Різні білки lt; # justify gt; · співвідношення замінних і незамінних амінокислот - у білку повинно бути не менше 32% незамінних амінокислот,
· близькість амінокислотного складу білка до амінокислотним складом усередненого білка тіла людини,
