Теми рефератів
> Реферати > Курсові роботи > Звіти з практики > Курсові проекти > Питання та відповіді > Ессе > Доклади > Учбові матеріали > Контрольні роботи > Методички > Лекції > Твори > Підручники > Статті Контакти
Реферати, твори, дипломи, практика » Курсовые проекты » Методи полярографії і амперометрія в аналізі амінокислот і білків

Реферат Методи полярографії і амперометрія в аналізі амінокислот і білків





ктрична точкою амінокислоти називають значення pH, при якому максимальна частка молекул амінокислоти володіє нульовим зарядом. При такому pH амінокислота найменш рухлива в електричному полі, і дана властивість можна використовувати для розділення амінокислот, а також білків і пептидів.

Цвиттер-іоном називають молекулу амінокислоти, в якій аміногрупа представлена ??у вигляді -NH 3 +, а карбоксигрупи - у вигляді -COO?. Такамолекула володіє значним дипольним моментом при нульовому сумарному заряді. Саме з таких молекул побудовані кристали більшості амінокислот.

Деякі амінокислоти мають кілька аміногруп і карбоксильних груп. Для цих амінокислот важко говорити про якомусь конкретному цвіттер-іоні.

Отримання

Більшість амінокислот можна отримати в ході гідролізу білків або як результат хімічних реакцій:


CH 3 COOH + Cl 2 + (каталізатор) ? CH 2 ClCOOH + HCl; CH 2 ClCOOH +

2 NH 3 ? NH 2 -CH 2 COOH + NH 4 Cl


Оптична ізомерія

Всі входять до складу живих організмів? - амінокислоти, крім гліцину, містять асиметричний атом вуглецю (треонін і ізолейцин містять два асиметричні атома) і мають оптичну активність. Майже всі зустрічаються в природі? - Амінокислоти мають L-форму, і лише L-амінокислоти включаються до складу білків, синтезованих на рибосомах.

Дану особливість «живих» амінокислот вельми важко пояснити, так як в реакціях між оптично неактивними речовинами L і D-форми утворюються в однакових кількостях. Можливо, вибір однієї з форм (L або D) - просто результат випадкового збігу обставин: перші молекули, з яких зміг початися матричний синтез, володіли певною формою, і саме до них «пристосувалися» відповідні ферменти.

Д-амінокислоти в тваринних організмах

АСПАРАГІНОВА залишки в метаболічно неактивних структурних білках зазнають повільну мимовільно неферментативная рацемізації: так в белкахдентіна і емалі зубів L-аспартат переходить в D-форму зі швидкістю ~ 0,1% на рік, що може бути використано для визначення віку ссавців. Рацемізації залишків аспарагінової також відзначена при старінні колагену, передбачається, що така рацемізації специфічна для аспарагінової кислоти і протікає за рахунок утворення сукцінімідного кільця при внутремолекулярном ацилированием пептидного азоту вільною карбоксильною групою аспарагінової кислоти.

З розвитком слідового амінокислотного аналізу D-амінокислоти були виявлені спочатку в складі клітинних стінок деяких бактерій (1966), а потім і в тканинах вищих організмів. Так, D-аспартат і D-метіонін імовірно є нейромедиаторами у ссавців.

До складу деяких пептидів входять D-амінокислоти, що утворюються при посттрансляционной модифікації. Наприклад, D-метіонін і D-аланін входять до складу опіоїдних гептапептид шкіри південноамериканських амфібій філломедузи (дерморфіна, дерменкефаліна і делторфінов). Наявність D-амінокислот визначає високу біологічну активність цих пептидів як анальгетиків.

Подібним чином утворюються пептидні антибіотики бактеріального походження, що діють проти грампозитивних бактерій - низин, субтілін і епідермін.

Набагато частіше D-амінокислоти входять до складу пептидів і їх похідних, що утворюються шляхом нерібосомного синтезу в клітинах грибів і бактерій. Мабуть, в цьому випадку вихідним матеріалом для синтезу служать також L-амінокислоти, які ізомеризуються однієї з субодиниць ферментного комплексу, що здійснює синтез пептиду.

Класифікація

За радикалу

Неполярні: гліцин, аланін, валін, ізолейцин, лейцин, пролін, метіонін, фенілаланін, триптофан

Полярні незаряджені (заряди скомпенсовані) при pH=7: серин, треонін, цистеїн, аспарагін, глутамін, тирозин

Полярні заряджені негативно при pH=7: аспартат, глутамат

Полярні заряджені позитивно при pH=7: лізин, аргінін, гістидин

За функціональним групам

- Аліфатичні

- Моноаміномонокарбоновие: гліцин, аланін, валін, ізолейцин, лейцин

Оксімоноамінокарбоновие: серин, треонін

Моноамінодікарбоновие: аспартат, глутамат, за рахунок другого карбоксильної групи несуть в розчині негативний заряд

Аміди моноамінодікарбонових: аспарагін, глутамін

Діаміномонокарбоновие: лізин, аргінін, несуть в розчині позитивний заряд

Серосодержащіе: цистеїн, метіонін

Ароматичні: фенілаланін, тирозин, триптофан, (гі...


Назад | сторінка 3 з 6 | Наступна сторінка





Схожі реферати:

  • Реферат на тему: Класифікація амінокислот. Незамінні амінокислоти
  • Реферат на тему: Синтез і будова РНК. Незамінні амінокислоти. Функції холестерину в органі ...
  • Реферат на тему: Амінокислоти і РНК
  • Реферат на тему: Амінокислоти та їх властивості
  • Реферат на тему: Значення когнітивних процесів і медіаторні збуджуючі амінокислоти